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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | IFTB1 subcomplex of anterograde intraflagellar transport trains (Chlamydomonas reinhardtii) | |||||||||
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![]() | Cilia / IFT / Intraflagellar / transport / PROTEIN TRANSPORT | |||||||||
機能・相同性 | ![]() intraciliary transport particle B binding / intraciliary transport involved in cilium assembly / intraciliary transport particle B / outer dynein arm assembly / cilium-dependent cell motility / intraciliary transport / regulation of cilium assembly / axoneme assembly / axonemal microtubule / cilium organization ...intraciliary transport particle B binding / intraciliary transport involved in cilium assembly / intraciliary transport particle B / outer dynein arm assembly / cilium-dependent cell motility / intraciliary transport / regulation of cilium assembly / axoneme assembly / axonemal microtubule / cilium organization / non-motile cilium assembly / non-motile cilium / motile cilium / ciliary membrane / ciliary base / post-transcriptional regulation of gene expression / beta-tubulin binding / axoneme / kinesin binding / cilium assembly / regulation of microtubule cytoskeleton organization / centriole / tubulin binding / ciliary basal body / regulation of protein stability / cilium / protein transport / apical part of cell / microtubule binding / cytoskeleton / protein stabilization / Golgi apparatus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.9 Å | |||||||||
![]() | Lacey SE / Foster HE / Pigino G | |||||||||
資金援助 | European Union, ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The molecular structure of IFT-A and IFT-B in anterograde intraflagellar transport trains. 著者: Samuel E Lacey / Helen E Foster / Gaia Pigino / ![]() 要旨: Anterograde intraflagellar transport (IFT) trains are essential for cilia assembly and maintenance. These trains are formed of 22 IFT-A and IFT-B proteins that link structural and signaling cargos to ...Anterograde intraflagellar transport (IFT) trains are essential for cilia assembly and maintenance. These trains are formed of 22 IFT-A and IFT-B proteins that link structural and signaling cargos to microtubule motors for import into cilia. It remains unknown how the IFT-A/-B proteins are arranged into complexes and how these complexes polymerize into functional trains. Here we use in situ cryo-electron tomography of Chlamydomonas reinhardtii cilia and AlphaFold2 protein structure predictions to generate a molecular model of the entire anterograde train. We show how the conformations of both IFT-A and IFT-B are dependent on lateral interactions with neighboring repeats, suggesting that polymerization is required to cooperatively stabilize the complexes. Following three-dimensional classification, we reveal how IFT-B extends two flexible tethers to maintain a connection with IFT-A that can withstand the mechanical stresses present in actively beating cilia. Overall, our findings provide a framework for understanding the fundamental processes that govern cilia assembly. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 1.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 28.8 KB 28.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 61 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8bd7MC ![]() 8bdaC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 3.03 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Two IFTB repeats from anterograde intraflagellar transport trains...
+超分子 #1: Two IFTB repeats from anterograde intraflagellar transport trains...
+分子 #1: IFT88
+分子 #2: Osm-6-like protein
+分子 #3: IFT70
+分子 #4: Intraflagellar transport protein 46
+分子 #5: Intraflagellar transport protein 56
+分子 #6: Intraflagellar transport protein 81
+分子 #7: Intraflagellar transport protein 74
+分子 #8: Intraflagellar transport protein 80
+分子 #9: Clusterin-associated protein 1
+分子 #10: Intraflagellar transport protein 57
+分子 #11: Intraflagellar transport particle protein IFT20
+分子 #12: IFT54
+分子 #13: Intraflagellar transport protein 172
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | helical array |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7 / 詳細: TAP (Tris-Acetate-Phosphate) Media |
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グリッド | モデル: Quantifoil R3.5/1 / 材質: GOLD |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
詳細 | Chlamydomonas reinhardtii cells applied to quantifoil grids and plunge frozen; cilia project out from cell bodies and traverse holes in the carbon film. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 2.6 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3.1.3), Warp) / 使用したサブトモグラム数: 18216 |
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抽出 | トモグラム数: 600 / 使用した粒子像数: 18216 |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | ![]() PDB-8bd7: |