[日本語] English
万見
- EMDB-1589: Bacterial dynamin-like protein undergoes radical conformational c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1589
タイトルBacterial dynamin-like protein undergoes radical conformational changes that promote membrane curvature
マップデータBacterial dynamin BDLP lipid tube reconstruction, single-particle cryo EM helical reconstruction
試料
  • 試料: Bacterial dynamin-like protein BDLP
  • タンパク質・ペプチド: Bacterial dynamin-like protein BDLP
キーワードdynamin / membrane / GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


dynamin GTPase / mitochondrial fusion / GTPase activity / lipid binding / GTP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Bacterial dynamin-like protein, helical domain / Mitofusin family / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Bacterial dynamin-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc punctiforme (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Low HH / Sachse C / Amos LA / Lowe J
引用ジャーナル: Cell / 年: 2009
タイトル: Structure of a bacterial dynamin-like protein lipid tube provides a mechanism for assembly and membrane curving.
著者: Harry H Low / Carsten Sachse / Linda A Amos / Jan Löwe /
要旨: Proteins of the dynamin superfamily mediate membrane fission, fusion, and restructuring events by polymerizing upon lipid bilayers and forcing regions of high curvature. In this work, we show the ...Proteins of the dynamin superfamily mediate membrane fission, fusion, and restructuring events by polymerizing upon lipid bilayers and forcing regions of high curvature. In this work, we show the electron cryomicroscopy reconstruction of a bacterial dynamin-like protein (BDLP) helical filament decorating a lipid tube at approximately 11 A resolution. We fitted the BDLP crystal structure and produced a molecular model for the entire filament. The BDLP GTPase domain dimerizes and forms the tube surface, the GTPase effector domain (GED) mediates self-assembly, and the paddle region contacts the lipids and promotes curvature. Association of BDLP with GMPPNP and lipid induces radical, large-scale conformational changes affecting polymerization. Nucleotide hydrolysis seems therefore to be coupled to polymer disassembly and dissociation from lipid, rather than membrane restructuring. Observed structural similarities with rat dynamin 1 suggest that our results have broad implication for other dynamin family members.
履歴
登録2008年12月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2009年1月6日-
マップ公開2010年1月22日-
更新2014年4月9日-
現状2014年4月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.47
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.47
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2w6d
  • 表面レベル: 1.47
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2w6d
  • 表面レベル: 1.47
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2w6d
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1589.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1589.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 32.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Bacterial dynamin BDLP lipid tube reconstruction, single-particle cryo EM helical reconstruction
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
2.03 Å/pix.
x 81 pix.
= 671.213 Å		2.03 Å/pix.
x 330 pix.
= 671.213 Å		2.03 Å/pix.
x 330 pix.
= 671.213 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.03398 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 1.47 / ムービー #1: 1.47
最小 - 最大-3.49485 - 4.64403
平均 (標準偏差)0.00625484 (±1.00075)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-165-165-40
サイズ33033081
Spacing33033081
セルA=B=C: 671.213 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.03397878787882.03397878787882.0339787878788
M x/y/z330330330
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z671.213671.213671.213
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-165-165-40
NX/NY/NZ33033081
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-165-165-40
NC/NR/NS33033081
D min/max/mean-3.4954.6440.006

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Bacterial dynamin-like protein BDLP

全体名称: Bacterial dynamin-like protein BDLP
要素
  • 試料: Bacterial dynamin-like protein BDLP
  • タンパク質・ペプチド: Bacterial dynamin-like protein BDLP

-
超分子 #1000: Bacterial dynamin-like protein BDLP

超分子名称: Bacterial dynamin-like protein BDLP / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: BDLP dimer is the asymmetric unit of the tubes
Number unique components: 1

-
分子 #1: Bacterial dynamin-like protein BDLP

分子名称: Bacterial dynamin-like protein BDLP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: BDLP / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Nostoc punctiforme (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 3.1926 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 63.815 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
CTF補正詳細: CTF2, CTFTILT

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2j68


Chain - Chain ID: A
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: manual. very large conformational changes.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2w6d:
BACTERIAL DYNAMIN-LIKE PROTEIN LIPID TUBE BOUND

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る