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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-15881 | |||||||||
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タイトル | NuA4 Histone Acetyltransferase Complex Full length Epl1 Core | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | NuA4 / histone acetyltransferase complex / Epigenetics / DNA repair / TRANSCRIPTION | |||||||||
生物種 | Komagataella phaffii GS115 (菌類) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Frechard A / Hexnerova R / Crucifix C / Papai G / Smirnova E / Faux C / Lo Ying Ping F / Helmlinger D / Schultz P / Ben-shem A | |||||||||
資金援助 | フランス, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023 タイトル: The structure of the NuA4-Tip60 complex reveals the mechanism and importance of long-range chromatin modification. 著者: Alexander Fréchard / Céline Faux / Rozalie Hexnerova / Corinne Crucifix / Gabor Papai / Ekaterina Smirnova / Conor McKeon / Florie Lo Ying Ping / Dominique Helmlinger / Patrick Schultz / Adam Ben-Shem / 要旨: Histone acetylation regulates most DNA transactions and is dynamically controlled by highly conserved enzymes. The only essential histone acetyltransferase (HAT) in yeast, Esa1, is part of the 1-MDa ...Histone acetylation regulates most DNA transactions and is dynamically controlled by highly conserved enzymes. The only essential histone acetyltransferase (HAT) in yeast, Esa1, is part of the 1-MDa NuA4 complex, which plays pivotal roles in both transcription and DNA-damage repair. NuA4 has the unique capacity to acetylate histone targets located several nucleosomes away from its recruitment site. Neither the molecular mechanism of this activity nor its physiological importance are known. Here we report the structure of the Pichia pastoris NuA4 complex, with its core resolved at 3.4-Å resolution. Three subunits, Epl1, Eaf1 and Swc4, intertwine to form a stable platform that coordinates all other modules. The HAT module is firmly anchored into the core while retaining the ability to stretch out over a long distance. We provide structural, biochemical and genetic evidence that an unfolded linker region of the Epl1 subunit is critical for this long-range activity. Specifically, shortening the Epl1 linker causes severe growth defects and reduced H4 acetylation levels over broad chromatin regions in fission yeast. Our work lays the foundations for a mechanistic understanding of NuA4's regulatory role and elucidates how its essential long-range activity is attained. #1: ジャーナル: Res Sq / 年: 2022 タイトル: The structure of the NuA4/Tip60 complex reveals the mechanism and importance of long-range chromatin modification 著者: Schultz P / Frechard A / Hexnerova R / Crucifix C / Papai G / Smirnova E / Faux C / Ping F / Helmlinger D / Ben-Shem A | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_15881.map.gz | 5.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-15881-v30.xml emd-15881.xml | 17.7 KB 17.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_15881.png | 48 KB | ||
マスクデータ | emd_15881_msk_1.map | 216 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_15881_half_map_1.map.gz emd_15881_half_map_2.map.gz | 200.3 MB 200.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15881 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15881 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_15881_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_15881_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_15881_validation.xml.gz | 15.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_15881_validation.cif.gz | 18.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15881 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15881 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_15881.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.09 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_15881_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map A
ファイル | emd_15881_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map B
ファイル | emd_15881_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map B | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : NuA4 histone acetyltransferase complex
全体 | 名称: NuA4 histone acetyltransferase complex |
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要素 |
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-超分子 #1: NuA4 histone acetyltransferase complex
超分子 | 名称: NuA4 histone acetyltransferase complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6 |
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由来(天然) | 生物種: Komagataella phaffii GS115 (菌類) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.25 mg/mL | |||||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 52.8 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD 最大 デフォーカス(公称値): 3.8000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.4000000000000001 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |