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万見
- EMDB-15631: Cryo-EM reconstruction of the augmin TIII subcomplex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15631
タイトルCryo-EM reconstruction of the augmin TIII subcomplex
マップデータCryo-EM reconstruction of the augmin TIII subcomplex
試料
  • 複合体: Augmin TIII subcomplex
    • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin-like complex subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin-like complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin like complex subunit 4 L homeolog
    • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin-like complex subunit 5
機能・相同性
機能・相同性情報


HAUS complex / microtubule minus-end binding / mitotic spindle microtubule / centrosome cycle / spindle assembly / spindle / 微小管 / 細胞分裂 / 中心体 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
HAUS augmin-like complex subunit 4, metazoa / HAUS complex subunit 5, metazoa / HAUS augmin-like complex subunit 1 / HAUS augmin-like complex subunit 5 / HAUS augmin-like complex subunit 4 / HAUS augmin-like complex subunit 4 / HAUS augmin-like complex subunit 5 / HAUS augmin-like complex subunit 3 / HAUS augmin-like complex subunit 3, N-terminal / HAUS augmin-like complex subunit 3
類似検索 - ドメイン・相同性
HAUS augmin-like complex subunit 5 / LOC495502 protein / HAUS augmin like complex subunit 4 L homeolog / HAUS augmin-like complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
データ登録者Zupa E / Pfeffer S
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)PF 963/1-4 ドイツ
German Research Foundation (DFG)Schi 295/4-4 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: The augmin complex architecture reveals structural insights into microtubule branching.
著者: Erik Zupa / Martin Würtz / Annett Neuner / Thomas Hoffmann / Mandy Rettel / Anna Böhler / Bram J A Vermeulen / Sebastian Eustermann / Elmar Schiebel / Stefan Pfeffer /
要旨: In mitosis, the augmin complex binds to spindle microtubules to recruit the γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), the principal microtubule nucleator, for the formation of branched microtubules. Our ...In mitosis, the augmin complex binds to spindle microtubules to recruit the γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), the principal microtubule nucleator, for the formation of branched microtubules. Our understanding of augmin-mediated microtubule branching is hampered by the lack of structural information on the augmin complex. Here, we elucidate the molecular architecture and conformational plasticity of the augmin complex using an integrative structural biology approach. The elongated structure of the augmin complex is characterised by extensive coiled-coil segments and comprises two structural elements with distinct but complementary functions in γ-TuRC and microtubule binding, linked by a flexible hinge. The augmin complex is recruited to microtubules via a composite microtubule binding site comprising a positively charged unordered extension and two calponin homology domains. Our study provides the structural basis for augmin function in branched microtubule formation, decisively fostering our understanding of spindle formation in mitosis.
履歴
登録2022年8月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月28日-
マップ公開2022年9月28日-
更新2022年10月26日-
現状2022年10月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15631.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15631.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM reconstruction of the augmin TIII subcomplex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.14 Å/pix.
x 256 pix.
= 547.84 Å		2.14 Å/pix.
x 256 pix.
= 547.84 Å		2.14 Å/pix.
x 256 pix.
= 547.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.14 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.31
最小 - 最大-1.974396 - 5.8148417
平均 (標準偏差)-0.0037578437 (±0.097772084)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 547.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Cryo-EM reconstruction of the augmin TIII subcomplex-half map A

ファイルemd_15631_half_map_1.map
注釈Cryo-EM reconstruction of the augmin TIII subcomplex-half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM reconstruction of the augmin TIII subcomplex-half map B

ファイルemd_15631_half_map_2.map
注釈Cryo-EM reconstruction of the augmin TIII subcomplex-half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Augmin TIII subcomplex

全体名称: Augmin TIII subcomplex
要素
  • 複合体: Augmin TIII subcomplex
    • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin-like complex subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin-like complex subunit 3
    • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin like complex subunit 4 L homeolog
    • タンパク質・ペプチド: HAUS augmin-like complex subunit 5

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超分子 #1: Augmin TIII subcomplex

超分子名称: Augmin TIII subcomplex / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
分子量理論値: 218 KDa

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分子 #1: HAUS augmin-like complex subunit 1

分子名称: HAUS augmin-like complex subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 32.684684 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MDEKSTKIIM WLKKMFGDKP LPPYEVNTRT MEILYQLAEW NEARDKDLSL VTEDLKLKSA EVKAEAKYLQ DLLTEGLGPS YTNLSRMGN NYLNQIVDSC LALELKNSSL SSYIPAVNDL SSELVAIELN NQEMEAELTS LRKKLTEALV LEKSLERDLK K AEEQCNFE ...文字列:
MDEKSTKIIM WLKKMFGDKP LPPYEVNTRT MEILYQLAEW NEARDKDLSL VTEDLKLKSA EVKAEAKYLQ DLLTEGLGPS YTNLSRMGN NYLNQIVDSC LALELKNSSL SSYIPAVNDL SSELVAIELN NQEMEAELTS LRKKLTEALV LEKSLERDLK K AEEQCNFE KAKVEIRSQN MKKLKDKSEE YKYKIHAAKD QLSSAGMEEP LTHRSLVSLS ETLTELKAQS MAAKEKLNSY LD LAPNPSL VKVKIEEAKR ELKATEVELT TKVNMMEFVV PEPSKRRLK

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分子 #2: HAUS augmin-like complex subunit 3

分子名称: HAUS augmin-like complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 68.11225 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MSGGDRFVQT LQKLNYPKGA QLDGEDFDWL FEAVDLKPFL DWFCSAASEQ NVVPDEKLQA FNTLKESGKP VLDEKALDEV LKTFSISKV PAIEEVAIEK LEEEVKALQK QKNLHIRRRN KLQMVESGNR QMCLKSKDKE EETGRAFQEV LHLLRVTNKK L NHELQSIV ...文字列:
MSGGDRFVQT LQKLNYPKGA QLDGEDFDWL FEAVDLKPFL DWFCSAASEQ NVVPDEKLQA FNTLKESGKP VLDEKALDEV LKTFSISKV PAIEEVAIEK LEEEVKALQK QKNLHIRRRN KLQMVESGNR QMCLKSKDKE EETGRAFQEV LHLLRVTNKK L NHELQSIV NGVQTLMSFF STPETACELS SQPIFLSQLL LDKYLSLEEQ STAALTSFTK EHFFEGMSKF VEGSDENFQL VQ LNVNSFG EDGTTEDKCK EMMRLQLAYI CAKHKLIQMK AKSASLKVGL QWAENNASVV QDKASQKEEN LKVRITSLKN ETL QIENHT NSISNEKLPG LVRDNAQLLN MPIVKGDYDL QMAHQTSCSS RQDLVCDHLM KQKASFELLQ LGYELELRKH RDVY RELGS IVQELKESGD KLEERLTMLS DVNLLSASKP RSNIDSKDLT SHRLYQLLDG DNTQKLFRTY DGLESVAQKL SQDIA SMRD QLEVSEQEHS LLLSKLDSHL KELRDFMYPE GNTLMLTTPE LSGEFHQLGS QLEKLNHITV EILGDLQLKR KMLESN KLQ QIEKQLYVYF FQNEEQLKSI VGKLEAQTGG GSSA

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分子 #3: HAUS augmin like complex subunit 4 L homeolog

分子名称: HAUS augmin like complex subunit 4 L homeolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 41.256438 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MAQTLQYVSS RLSMLQIDEE DLERNAQFGK VLIELCPLLG PNGGSANLNR ELEETRRELL LQRKMWMRSE VIYQLVQEML LDLQVRKLE GSLTEEERKF QDGLQQCMLV SECSRLLTAD SVPPSDSTSI LGLDKQDLLD LLPPNMLVLW VRDRLQKQLE E ALKKKCFT ...文字列:
MAQTLQYVSS RLSMLQIDEE DLERNAQFGK VLIELCPLLG PNGGSANLNR ELEETRRELL LQRKMWMRSE VIYQLVQEML LDLQVRKLE GSLTEEERKF QDGLQQCMLV SECSRLLTAD SVPPSDSTSI LGLDKQDLLD LLPPNMLVLW VRDRLQKQLE E ALKKKCFT FLSFHQPETD EEGDVLRAAK VLRLASTLED EKRRLQNEQE KHQEMRALLE KQQEIYPHVL LRCLSLLRQA AS ELRLRAQ SDIDRINAEY LEAKSNALFL KLRMEELQVL TDCYTPEKVL VHRQIRDTLE AGVKKEKQEL STSRQILSSY EFL GPEFEG LVQEYTRLKD KIKDNRWMLQ ELSKSLP

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分子 #4: HAUS augmin-like complex subunit 5

分子名称: HAUS augmin-like complex subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 77.357281 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: MERRSLAQEL KKWAVEEMGL PAQKAPSEEM LQRLFIGQCG DIWKFIIRHI HSHRTVRKIE GNLLWYQQLQ HTEAQRTAEE EQQQRRKQL CKEILELRAE LHHLQEQIQT AEREIVGQDL NCERAQDLCR RSLLLRAFNK KREEECEALC QSNKKIQYRC E QLQEIRRA ...文字列:
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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 0.2 nm / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12615 / 平均電子線量: 69.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1060446
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 再構成使用したクラス数: 5 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2) / 使用した粒子像数: 82776

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8at2:
Structure of the augmin TIII subcomplex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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