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万見
- EMDB-15381: Cryo-EM structure of the SEA complex (wing focused map) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15381
タイトルCryo-EM structure of the SEA complex (wing focused map)
マップデータDeepEMhancer sharpened map
試料
  • 複合体: SEAC wing module (SEACIT subcomplex)
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogen permease regulator 3
    • タンパク質・ペプチド: Maintenance of telomere capping protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar membrane-associated protein IML1
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogen permease regulator 2
キーワードGTPase activating protein / TORC1 / Rag GTPase / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


urea transport / GATOR1 complex / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / pseudohyphal growth / Seh1-associated complex / proline transport / regulation of TORC1 signaling / regulation of autophagosome assembly / TORC1 signaling / negative regulation of TOR signaling ...urea transport / GATOR1 complex / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / pseudohyphal growth / Seh1-associated complex / proline transport / regulation of TORC1 signaling / regulation of autophagosome assembly / TORC1 signaling / negative regulation of TOR signaling / fungal-type vacuole membrane / vacuolar membrane / positive regulation of autophagy / signaling adaptor activity / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of TORC1 signaling / cellular response to amino acid starvation / GTPase activator activity / meiotic cell cycle / protein transport / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus
類似検索 - 分子機能
: / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / Nitrogen permease regulator 3 / Nitrogen permease regulator 2 / Vacuolar membrane-associated protein Iml1 / : / Nitrogen Permease regulator of amino acid transport activity 3 / Nitrogen permease regulator 2 / Vacuolar membrane-associated protein Iml1, N-terminal domain ...: / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / Nitrogen permease regulator 3 / Nitrogen permease regulator 2 / Vacuolar membrane-associated protein Iml1 / : / Nitrogen Permease regulator of amino acid transport activity 3 / Nitrogen permease regulator 2 / Vacuolar membrane-associated protein Iml1, N-terminal domain / RWD domain / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitrogen permease regulator 3 / Nitrogen permease regulator 2 / Vacuolar membrane-associated protein IML1 / Maintenance of telomere capping protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Tafur L / Loewith R
資金援助European Union, 2件
OrganizationGrant number国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 79-2019European Union
European Research Council (ERC)TENDOEuropean Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of the SEA complex.
著者: Lucas Tafur / Kerstin Hinterndorfer / Caroline Gabus / Chiara Lamanna / Ariane Bergmann / Yashar Sadian / Farzad Hamdi / Fotis L Kyrilis / Panagiotis L Kastritis / Robbie Loewith /
要旨: The SEA complex (SEAC) is a growth regulator that acts as a GTPase-activating protein (GAP) towards Gtr1, a Rag GTPase that relays nutrient status to the Target of Rapamycin Complex 1 (TORC1) in ...The SEA complex (SEAC) is a growth regulator that acts as a GTPase-activating protein (GAP) towards Gtr1, a Rag GTPase that relays nutrient status to the Target of Rapamycin Complex 1 (TORC1) in yeast. Functionally, the SEAC has been divided into two subcomplexes: SEACIT, which has GAP activity and inhibits TORC1, and SEACAT, which regulates SEACIT. This system is conserved in mammals: the GATOR complex, consisting of GATOR1 (SEACIT) and GATOR2 (SEACAT), transmits amino acid and glucose signals to mTORC1. Despite its importance, the structure of SEAC/GATOR, and thus molecular understanding of its function, is lacking. Here, we solve the cryo-EM structure of the native eight-subunit SEAC. The SEAC has a modular structure in which a COPII-like cage corresponding to SEACAT binds two flexible wings, which correspond to SEACIT. The wings are tethered to the core via Sea3, which forms part of both modules. The GAP mechanism of GATOR1 is conserved in SEACIT, and GAP activity is unaffected by SEACAT in vitro. In vivo, the wings are essential for recruitment of the SEAC to the vacuole, primarily via the EGO complex. Our results indicate that rather than being a direct inhibitor of SEACIT, SEACAT acts as a scaffold for the binding of TORC1 regulators.
履歴
登録2022年7月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月2日-
マップ公開2022年11月2日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15381.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15381.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1000 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈DeepEMhancer sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.73 Å/pix.
x 640 pix.
= 464.64 Å		0.73 Å/pix.
x 640 pix.
= 464.64 Å		0.73 Å/pix.
x 640 pix.
= 464.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.726 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04
最小 - 最大-0.001763194 - 1.9712825
平均 (標準偏差)0.0003640813 (±0.013767163)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ640640640
Spacing640640640
セルA=B=C: 464.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15381_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15381_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_15381_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SEAC wing module (SEACIT subcomplex)

全体名称: SEAC wing module (SEACIT subcomplex)
要素
  • 複合体: SEAC wing module (SEACIT subcomplex)
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogen permease regulator 3
    • タンパク質・ペプチド: Maintenance of telomere capping protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar membrane-associated protein IML1
    • タンパク質・ペプチド: Nitrogen permease regulator 2

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超分子 #1: SEAC wing module (SEACIT subcomplex)

超分子名称: SEAC wing module (SEACIT subcomplex) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Reconstruction of the SEAC wing with signal subtracted, C2-symmetry expanded particles
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Nitrogen permease regulator 3

分子名称: Nitrogen permease regulator 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 130.141094 KDa
配列文字列: MDECLPNSCL LGVHLVISTH SGPQIVYHYP PSNTAFLTNN PTKHQHLYGN HANLNKNTST NKEEKLFNSG STKTASQIAL NESAKSYNT AITPSMTNTN TNNVTLPPTR SHANTVGSQS SIPAATNGVG YRKTDIEDTS RTFQYQETES ETSSSGLSDS E LSTDYLDI ...文字列:
MDECLPNSCL LGVHLVISTH SGPQIVYHYP PSNTAFLTNN PTKHQHLYGN HANLNKNTST NKEEKLFNSG STKTASQIAL NESAKSYNT AITPSMTNTN TNNVTLPPTR SHANTVGSQS SIPAATNGVG YRKTDIEDTS RTFQYQETES ETSSSGLSDS E LSTDYLDI SSDSFSISSS LSSSSLSSSP SSSSSSSPPQ DGLSRTNSSF QSTDSMSPTS PQMIMENDSI SVAESYLDSG TN NKSRAAS KRSQNFFHKL STKKSTDSKT HSPVRKLKSK PSQSTKKGNK LLKNTSNETD GNAFTGSCSI SSKKSLSSTG EHN QELRNS SLNDTPGQSP HHYHHRYHHY HKNAATSQRN SHTQYDVEEE DMEVSAMLQD GKISMNEIFF EEENFQDINK ILEF DNDFV AEFCSPEREM CNTRFEFTVD NFCFLGLPIH VDSQGRWRKS KHKNKTRSKR SSSTTTNISR KKSIASKISS LSENT LKKV NSGEADTVYD SNIGHEASTD TPNLRINTDV SGNEFEREKE DLGKNMNMFH VCFVMNPHLI EYNKRIDDMY QFVVTR LSL LLRYVQSKTS YISSECHIIL KEKERVLKHS KTYQSIRGAG NKGKYLYQRI LAKSSLARAL TECVDKIQRN EIACLEI ND DKVISLQIPI QNEFEKMPNF KLQPVLRGSY LTSILNMKFL EKSSLRIESQ NRQNDQAQFS DTNNNIYRFG NNINSTGH C GAANVDDGDD NESNYYCDDN DDLLNYALLL LDEPNNIISS LETFSYQDDI GTIILKHLVR NIQPNIPLRS YRYLITDLL DNPSSLDDLT TETNSLESSI LRSCALHLMY WRHARIVIPL SSKYTYIVSP LAPIQGYTID DYKSTSQNDG NVKKMDDREN NKSGSDRVP LIYQNSMLFR SKFPSLPSLP IFLSLLSTDK PQAYSNIIPS REHKPVYLNA LAWLIQYGYV TQLLTFINIR V DKHIKMAV DEDLEKEGFR KTNTARRPSM DYKKTDKKLD DEDGQSRDAN ASEACSGKNE GMQSNDNNKD VDEKDNENDS RV DDRDDNE IAIADEEEIL HFEYDDPEMQ HDYTIILEPE RATAIEKRWL YRCIYGQPSD IQILFNKLLK YFNGKVPMEL VII KEEISR HDLKKLLNAL DKYLIEIHHW

UniProtKB: Nitrogen permease regulator 3

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分子 #2: Maintenance of telomere capping protein 5

分子名称: Maintenance of telomere capping protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 131.104062 KDa
配列文字列: MCSSINEGPY NSPTFGKSLS LKVDGGFNAV SINPSGRDIV LASRQGLYII DLDDPFTPPR WLHHITPWQV ADVQWSPHPA KPYWIVSTS NQKAIIWNLA KSSSNAIEFV LHGHSRAITD INFNPQHPDV LATCSVDTYV HAWDMRSPHR PFYSTSSWRS A ASQVKWNY ...文字列:
MCSSINEGPY NSPTFGKSLS LKVDGGFNAV SINPSGRDIV LASRQGLYII DLDDPFTPPR WLHHITPWQV ADVQWSPHPA KPYWIVSTS NQKAIIWNLA KSSSNAIEFV LHGHSRAITD INFNPQHPDV LATCSVDTYV HAWDMRSPHR PFYSTSSWRS A ASQVKWNY KDPNVLASSH GNDIFVWDLR KGSTPLCSLK GHVSSVNSID FNRFKYSEIM SSSNDGTVKF WDYSKSTTES KR TVTTNFP IWRGRYLPFG EGYCIMPMVG GNNAVYLINL CDDDDSEQNK KTKLQPIYAF KGHSDRVIDF LWRSRHTCDG DYD DREFQL VTWSKDCDLK LWPISDSIYG KVNFDRGKRL EEKLPDYDYC SYNKEPENRE NVQKNEFRRL RENFVTTSGL KKNK TNHIT WLSGIRMNSA TSQEDLFNET KIQNLGEEVS AIGHKFPKVV FEKISVSTRE LCLTLNGPWS EENPDDYIFL RISIN FPLN YPNKGDPPKF TIEENSNLTM SKRQEILSNL ATIGQKYTDS NLYCLEPCIR FVLGEKVSLE DIEEGQEPLL NFDIAD HID FEELSSLDSS YSDSQNPENL SSQSDIESYK EALVFPDTSN QGLDFGRNLA LDTTPVPNGC GSCWTATGEL FCFFANE KK PEKKQNAIIK LSQKEAGVEK HPFKIEPQVL YDKEVDSSVI TAADELKARP KRYVDTLGLG GGTNGDSRTY FDDETSSD D SFDSVADDWD DILRNDIIVR TKIPILRGNF KAFSSVHSES GKTVESTKKN KNLVISKNFS SLLSDRKELA LEYLFMDAT PEGFARNNAL VAEKFDLDEI SHCWQILSDM LIDQSDYDPY TTIWNNHPMG IKWFIKEAIV YFERQQNLQM LAMLCCVILS ARRKKIPAR YYGQELENME GTIVFNDNES QNTSFWKGSD AFSTRSRSST VTPNFYGNHL RGKNIHGGDN SSIRSDDHHA R LRTHNTLN GSSKFTEPAQ KQGSRAISSS PFHSRMPDIK VELLHDDIIE AYEQEDLLHL EVSDIPKFQT YIYQYSKLLF RW GLPLERV KILKVSTDFR SSYSSQGIPP NNNKKSPYNG VLTHWIENNE FGEEKFLARN CNYCDLRVTR SSFICGNCQH VLH SSCARI WWEIGDECPS GCGCNCPEMF DA

UniProtKB: Maintenance of telomere capping protein 5

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分子 #3: Vacuolar membrane-associated protein IML1

分子名称: Vacuolar membrane-associated protein IML1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 182.203359 KDa
配列文字列: MFAKLHGKKQ RPISSINSQT PRTSNTTHAN SISLSSGNLI VGSNRNLRQK KEQFGSQQRA SGRKLISNKE NDDNVNNGGD NNYDNGERV HRHHIPGLKI KAYQAELGYH ESRFSENLVM LNLVEFPDIK PGDLVELKTY HKNPSASNGD KKIYFIAKDF D GETKRRAK ...文字列:
MFAKLHGKKQ RPISSINSQT PRTSNTTHAN SISLSSGNLI VGSNRNLRQK KEQFGSQQRA SGRKLISNKE NDDNVNNGGD NNYDNGERV HRHHIPGLKI KAYQAELGYH ESRFSENLVM LNLVEFPDIK PGDLVELKTY HKNPSASNGD KKIYFIAKDF D GETKRRAK TSNVSILSGQ LQTLLDLPSR SRIWIKLKPN KFDLQADVVE FNIKDCLLNR GDMWVLSSKL VDTCVFMDQR LA FLDSIRG TIKGIYRNGK KIVSGYIGEQ TRIIFRSESA RLIFLIQITD EMWNFEETGE QLFQKMVNSF FPKIFKKWKD VDT HHTITI AFAISMDLSD TSFKDLTPGE SLKNSQDYFR IVVDQVSIIH WVDIMETLRE EFMEIRKDLL NKQTDKGYSV ANGR FSPVI KSNFLELVNF ATTILTDPFK QLDLRHTTTH VMIISPGSGL FDVDYSLLRL TGKKLLSLEM TMDLICLSKA PLHIV PLFR YRDFENKLHH CVPLWLSVFF WNDHDKKSNS EWTPRCKIYD LQMMGITENE LIREVDVEYL QLNKKVKSLS EFMNDY DKN AFEVKILCAG SNTKQSKKLN SKFDTVFEND VVVKARKIPA TATTTHGNTK FIWRGPKVAL PAIKDIQKPN VIPDLSI KT IEASFYDDCN TTNDKISTPT TSNNDNLEMN DSLVSVRSAD NQNTSLALDS LKGLSKRNSL KDFTQRVITK FISNIDTS K NKKIKSTLLR DDVDNSPLGS NTPLPSSESK ISGLKLQQKG LADENVISKR GNLIIKKNLS IFGLPSNEIM SGSPSSYLG SSHTRTSSKL SNMSDKAAFI TEGQKSKHDD SNTYSLTQQL KHRISETWVD IKSPSIPVSS EFANELLPIR WKDVWPKYVA RKYSKWRSF TTPAELPITI SDFPSKDDFD RNFIFRNHSV TLNTDQEQYN QTYKDLLRDM IYMRLLTGFQ ICVGRQVEKI E LSRESGES ETVVNKYLDF NQNDAFKLYL MIDSEIHRIT CSSSGIIDVE RYLRKDEANL FDQVPSYIPL VKTRYESSFR DA MIDPLHV KRESLNWNQI DQVLAGYGDN LIDRKWHGFR AKYVVLPTDI PPNTYSMVIN GKSETLNPEE IRVEGLRRLI GSI TRSRLR TEKEKKGRKT KREEIQPEVM FYTGPLYNFI NEQQTSLESS AINFKDSIFV NDNNLLNRNV ELSKLAYQIQ RGED RITLV NRKWHWKKHE KCFVGSEMVN WLIRNFSDID TREDAIKYGQ KVMKEGLFVH VLNKHNFLDG HYFYQFSPEY VMDTN KLEK TNSHRSTLSD PKQMLRKAST GSSNDPSAMT PFSSVVPAIS ASNASVADAK EPSRPILMLS NSLVIDVDPA GKSSKQ ESC TVHYDRVHNP DHCFHIRLEW LTTTPKLIDD LVGNWSRLCE RYGLKMIEIP WEELCTIPSV NPFHSFVEIK LAINPWE DP EFKDRELFAK SKFYYHVYLL KASGFLLDNR ASKFLQNQDI EFDIMYSWGK PQFKYVQYIH HTGAYVAELR ENGCLFLA P NNIYISRVNP GNIIGKIHSA SSSSLDAQKV ILNFKSTCLD YQKLRSIFLD AKEMWITGKI VED

UniProtKB: Vacuolar membrane-associated protein IML1

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分子 #4: Nitrogen permease regulator 2

分子名称: Nitrogen permease regulator 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 69.937547 KDa
配列文字列: MLSYFQGFVP IHTIFYSVFH PTEGSKIKYE FPPNNLKNHG INFNTFKNYI IPKPILCHKL ITFKYGTYRI VCYPVTINSP IYARNFFSF NFVFVFPYDC ETSPYEPAIT RLGKMFKVLE EQNQLLSKSE RDPVFFDLKV LENSTTTPST AGPSSTPNPS S NTTPTHPT ...文字列:
MLSYFQGFVP IHTIFYSVFH PTEGSKIKYE FPPNNLKNHG INFNTFKNYI IPKPILCHKL ITFKYGTYRI VCYPVTINSP IYARNFFSF NFVFVFPYDC ETSPYEPAIT RLGKMFKVLE EQNQLLSKSE RDPVFFDLKV LENSTTTPST AGPSSTPNPS S NTTPTHPT SEKDTKDMRS SRYSDLIKDL GLPQSAFSIQ DLLMRIFQDL NNYSECLIPI DEGNAVDIKI FPLLRPPTTC VS LEDVPLS SVNLKKIIDV NWDPTMMSIV PYIDGLNSIA KISKLSNSDP GLVIECIRHL IYYKCVTLSD IFQFSNIYAP SSL IRNFLT DPLMASDCQS YVTFPEVSKI SNLPLNKSLG SGDQDSPSFS VRRKSKSSSI PSNPDSRTTS FSSTSRVSQN SSLN SSFSS IYKDWRQSQT SCSSSNIHVI NNRNRFLPTR SCLFDLYRSL SQGQTLKTWY ESKYMILKEN NIDIRRFITF GLEKR IIYR CYSFPVMINA GSREPKEMTP IITKDLVNND KLLEKRNHNH LLSATGSRNT AQSGNLKPER PSKVSFEMQR VSSLAT GKS TMPKLSDEEE GILEESIRNA ETFDKICVLL SKPKLEVESY LNELGEFKVI NS

UniProtKB: Nitrogen permease regulator 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio model
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.2)
詳細: C2-symmetry expanded particles and signal subtracted
使用した粒子像数: 416670
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.2) / ソフトウェア - 詳細: Ab initio job / 詳細: Ab initio model
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.2) / ソフトウェア - 詳細: Non-uniform refinement / 詳細: Non-uniform refinement
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8ae6:
Cryo-EM structure of the SEA complex wing (SEACIT)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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