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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-15092 | |||||||||
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タイトル | Sodium pumping NADH-quinone oxidoreductase with inhibitor DQA | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | quinone / NADH / sodium pump / inhibitor / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 NADH:ubiquinone reductase (Na+-transporting) / Gram-negative-bacterium-type cell wall / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / sodium ion transport / respiratory electron transport chain / transmembrane transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / electron transfer activity / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Vibrio cholerae (コレラ菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Hau J-L / Kaltwasser S / Vonck J / Fritz G / Steuber J | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023 タイトル: Conformational coupling of redox-driven Na-translocation in Vibrio cholerae NADH:quinone oxidoreductase. 著者: Jann-Louis Hau / Susann Kaltwasser / Valentin Muras / Marco S Casutt / Georg Vohl / Björn Claußen / Wojtek Steffen / Alexander Leitner / Eckhard Bill / George E Cutsail / Serena DeBeer / ...著者: Jann-Louis Hau / Susann Kaltwasser / Valentin Muras / Marco S Casutt / Georg Vohl / Björn Claußen / Wojtek Steffen / Alexander Leitner / Eckhard Bill / George E Cutsail / Serena DeBeer / Janet Vonck / Julia Steuber / Günter Fritz / 要旨: In the respiratory chain, NADH oxidation is coupled to ion translocation across the membrane to build up an electrochemical gradient. In the human pathogen Vibrio cholerae, the sodium-pumping NADH: ...In the respiratory chain, NADH oxidation is coupled to ion translocation across the membrane to build up an electrochemical gradient. In the human pathogen Vibrio cholerae, the sodium-pumping NADH:quinone oxidoreductase (Na-NQR) generates a sodium gradient by a so far unknown mechanism. Here we show that ion pumping in Na-NQR is driven by large conformational changes coupling electron transfer to ion translocation. We have determined a series of cryo-EM and X-ray structures of the Na-NQR that represent snapshots of the catalytic cycle. The six subunits NqrA, B, C, D, E, and F of Na-NQR harbor a unique set of cofactors that shuttle the electrons from NADH twice across the membrane to quinone. The redox state of a unique intramembranous [2Fe-2S] cluster orchestrates the movements of subunit NqrC, which acts as an electron transfer switch. We propose that this switching movement controls the release of Na from a binding site localized in subunit NqrB. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_15092.map.gz | 28.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-15092-v30.xml emd-15092.xml | 26.8 KB 26.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_15092_fsc.xml | 7.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_15092.png | 217.5 KB | ||
マスクデータ | emd_15092_msk_1.map | 30.5 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-15092.cif.gz | 8.2 KB | ||
その他 | emd_15092_half_map_1.map.gz emd_15092_half_map_2.map.gz | 23.5 MB 23.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15092 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15092 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_15092_validation.pdf.gz | 990.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_15092_full_validation.pdf.gz | 989.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_15092_validation.xml.gz | 12.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_15092_validation.cif.gz | 17.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15092 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-15092 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8a1xMC 8a1tC 8a1uC 8a1vC 8a1wC 8a1yC 8acwC 8acyC 8ad3C 8ad4C 8ad5C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_15092.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.24652 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_15092_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15092_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15092_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : NQR complex with inhibitor DQA
+超分子 #1: NQR complex with inhibitor DQA
+分子 #1: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit A
+分子 #2: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit B
+分子 #3: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit C
+分子 #4: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit D
+分子 #5: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit E
+分子 #6: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F
+分子 #7: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #8: RIBOFLAVIN
+分子 #9: DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE
+分子 #10: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine
+分子 #11: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #12: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 4 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.6 |
グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 276 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7168 / 平均露光時間: 2.2 sec. / 平均電子線量: 48.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 60168 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm 最大 デフォーカス(公称値): 2.8000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |