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- EMDB-15089: Sodium pumping NADH-quinone oxidoreductase with substrates NADH and Q2 -
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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Sodium pumping NADH-quinone oxidoreductase with substrates NADH and Q2 | |||||||||
![]() | NQR with substrates NADH and Q2 | |||||||||
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![]() | NADH / quinone / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() NADH:ubiquinone reductase (Na+-transporting) / Gram-negative-bacterium-type cell wall / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / sodium ion transport / respiratory electron transport chain / transmembrane transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / electron transfer activity / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.86 Å | |||||||||
![]() | Hau J-L / Kaltwasser S / Vonck J / Fritz G / Steuber J | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Conformational coupling of redox-driven Na-translocation in Vibrio cholerae NADH:quinone oxidoreductase. 著者: Jann-Louis Hau / Susann Kaltwasser / Valentin Muras / Marco S Casutt / Georg Vohl / Björn Claußen / Wojtek Steffen / Alexander Leitner / Eckhard Bill / George E Cutsail / Serena DeBeer / ...著者: Jann-Louis Hau / Susann Kaltwasser / Valentin Muras / Marco S Casutt / Georg Vohl / Björn Claußen / Wojtek Steffen / Alexander Leitner / Eckhard Bill / George E Cutsail / Serena DeBeer / Janet Vonck / Julia Steuber / Günter Fritz / ![]() ![]() 要旨: In the respiratory chain, NADH oxidation is coupled to ion translocation across the membrane to build up an electrochemical gradient. In the human pathogen Vibrio cholerae, the sodium-pumping NADH: ...In the respiratory chain, NADH oxidation is coupled to ion translocation across the membrane to build up an electrochemical gradient. In the human pathogen Vibrio cholerae, the sodium-pumping NADH:quinone oxidoreductase (Na-NQR) generates a sodium gradient by a so far unknown mechanism. Here we show that ion pumping in Na-NQR is driven by large conformational changes coupling electron transfer to ion translocation. We have determined a series of cryo-EM and X-ray structures of the Na-NQR that represent snapshots of the catalytic cycle. The six subunits NqrA, B, C, D, E, and F of Na-NQR harbor a unique set of cofactors that shuttle the electrons from NADH twice across the membrane to quinone. The redox state of a unique intramembranous [2Fe-2S] cluster orchestrates the movements of subunit NqrC, which acts as an electron transfer switch. We propose that this switching movement controls the release of Na from a binding site localized in subunit NqrB. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 20.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 28.7 KB 28.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 6.4 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 246.2 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 22.2 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 8.4 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 17.1 MB 17.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 975.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 975 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 16.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8a1uMC ![]() 8a1tC ![]() 8a1vC ![]() 8a1wC ![]() 8a1xC ![]() 8a1yC ![]() 8acwC ![]() 8acyC ![]() 8ad3C ![]() 8ad4C ![]() 8ad5C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | NQR with substrates NADH and Q2 | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.273 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15089_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15089_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : NQR complex with substrates NADH and Q2
+超分子 #1: NQR complex with substrates NADH and Q2
+分子 #1: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit A
+分子 #2: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit B
+分子 #3: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit C
+分子 #4: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit D
+分子 #5: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit E
+分子 #6: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F
+分子 #7: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #8: RIBOFLAVIN
+分子 #9: DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE
+分子 #10: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine
+分子 #11: UBIQUINONE-2
+分子 #12: SODIUM ION
+分子 #13: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #14: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
+分子 #15: 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE
+分子 #16: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 4 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.6 |
グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 276 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 7 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9592 / 平均露光時間: 4.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 244328 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.1 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 215000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |