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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Localized reconstruction of flavobacterium infecting lipid-containing phage FLiP vertex | |||||||||
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![]() | bacteriophage / Flavobacterium / lipid-containing / phage / FLiP / penton protein / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | DUF3168 domain-containing protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å | |||||||||
![]() | Kejzar N / Abrishami V / Selvaraj M / Huiskonen JT | |||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of ssDNA bacteriophage ΦCjT23 provides insight into early virus evolution. 著者: Nejc Kejzar / Elina Laanto / Ilona Rissanen / Vahid Abrishami / Muniyandi Selvaraj / Sylvain Moineau / Janne Ravantti / Lotta-Riina Sundberg / Juha T Huiskonen / ![]() ![]() ![]() 要旨: The origin of viruses remains an open question. While lack of detectable sequence similarity hampers the analysis of distantly related viruses, structural biology investigations of conserved capsid ...The origin of viruses remains an open question. While lack of detectable sequence similarity hampers the analysis of distantly related viruses, structural biology investigations of conserved capsid protein structures facilitate the study of distant evolutionary relationships. Here we characterize the lipid-containing ssDNA temperate bacteriophage ΦCjT23, which infects Flavobacterium sp. (Bacteroidetes). We report ΦCjT23-like sequences in the genome of strains belonging to several Flavobacterium species. The virion structure determined by cryogenic electron microscopy reveals similarities to members of the viral kingdom Bamfordvirae that currently consists solely of dsDNA viruses with a major capsid protein composed of two upright β-sandwiches. The minimalistic structure of ΦCjT23 suggests that this phage serves as a model for the last common ancestor between ssDNA and dsDNA viruses in the Bamfordvirae. Both ΦCjT23 and the related phage FLiP infect Flavobacterium species found in several environments, suggesting that these types of viruses have a global distribution and a shared evolutionary origin. Detailed comparisons to related, more complex viruses not only expand our knowledge about this group of viruses but also provide a rare glimpse into early virus evolution. #1: ![]() タイトル: Virus found in a boreal lake links ssDNA and dsDNA viruses. 著者: Laanto E / Mantynen S / De Colibus L / Marjakangas J / Gillum A / Stuart DI / Ravantti JJ / Huiskonen JT / Sundberg LR | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 28.5 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 15.3 KB 15.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 7.1 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 124 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 30.5 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.2 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 23.3 MB 23.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8a06MC ![]() 7zzzC ![]() 8a01C ![]() 8a02C ![]() 8a03C ![]() 8a04C ![]() 8a05C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.35 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_15051_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_15051_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Flavobacterium phage FLiP
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Flavobacterium phage FLiP
超分子 | 名称: Flavobacterium phage FLiP / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2023716 / 生物種: Flavobacterium phage FLiP / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Penton protein P12
分子 | 名称: Penton protein P12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 16.851057 KDa |
配列 | 文字列: DFSTIPIDYV KAKDPNTIDF CLSYLELYHT TKAVKACTPF SFILGSDAGM QRATETTESL YWGKVILDIN PNLSPLVNTT IVLEIESML SSNSINRSEN KRITRYIEKE NFVNESSERF EFFKSMELSH LSTAYDVYVT FIGFKIDL UniProtKB: DUF3168 domain-containing protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.2 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 22.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.7000000000000001 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | ![]() PDB-8a06: |