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万見
- EMDB-14529: MATCAP bound to a human 14 protofilament microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14529
タイトルMATCAP bound to a human 14 protofilament microtubule
マップデータ
試料
  • 複合体: MATCAP bound to a human 14 protofilament microtubule
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-3 chain
    • タンパク質・ペプチド: Uncharacterized protein KIAA0895-like
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / netrin receptor binding / Post-chaperonin tubulin folding pathway / dorsal root ganglion development / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport ...tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / netrin receptor binding / Post-chaperonin tubulin folding pathway / dorsal root ganglion development / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / Gap junction assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / intercellular bridge / Recycling pathway of L1 / cytoplasmic microtubule / microtubule-based process / RHOH GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to interleukin-4 / Hedgehog 'off' state / COPI-mediated anterograde transport / metallocarboxypeptidase activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / filopodium / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / cell periphery / RHO GTPases Activate Formins / axon guidance / peptide binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / PKR-mediated signaling / brain development / structural constituent of cytoskeleton / mitotic spindle / Aggrephagy / microtubule cytoskeleton organization / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / double-stranded RNA binding / lamellipodium / mitotic cell cycle / growth cone / microtubule / cell division / axon / GTPase activity / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / dendrite / GTP binding / structural molecule activity / proteolysis / extracellular exosome / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF1704 / Microtubule-associated tyrosine carboxypeptidase / DUF1704 / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain ...Protein of unknown function DUF1704 / Microtubule-associated tyrosine carboxypeptidase / DUF1704 / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-3 chain / Microtubule-associated tyrosine carboxypeptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / human (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Bak J / Perrakis A
資金援助 オランダ, 1件
OrganizationGrant number国
Oncode Institute オランダ
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Posttranslational modification of microtubules by the MATCAP detyrosinase.
著者: Lisa Landskron / Jitske Bak / Athanassios Adamopoulos / Konstantina Kaplani / Maria Moraiti / Lisa G van den Hengel / Ji-Ying Song / Onno B Bleijerveld / Joppe Nieuwenhuis / Tatjana ...著者: Lisa Landskron / Jitske Bak / Athanassios Adamopoulos / Konstantina Kaplani / Maria Moraiti / Lisa G van den Hengel / Ji-Ying Song / Onno B Bleijerveld / Joppe Nieuwenhuis / Tatjana Heidebrecht / Linda Henneman / Marie-Jo Moutin / Marin Barisic / Stavros Taraviras / Anastassis Perrakis / Thijn R Brummelkamp /
要旨: The detyrosination-tyrosination cycle involves the removal and religation of the C-terminal tyrosine of α-tubulin and is implicated in cognitive, cardiac, and mitotic defects. The vasohibin-small ...The detyrosination-tyrosination cycle involves the removal and religation of the C-terminal tyrosine of α-tubulin and is implicated in cognitive, cardiac, and mitotic defects. The vasohibin-small vasohibin-binding protein (SVBP) complex underlies much, but not all, detyrosination. We used haploid genetic screens to identify an unannotated protein, microtubule associated tyrosine carboxypeptidase (MATCAP), as a remaining detyrosinating enzyme. X-ray crystallography and cryo-electron microscopy structures established MATCAP's cleaving mechanism, substrate specificity, and microtubule recognition. Paradoxically, whereas abrogation of tyrosine religation is lethal in mice, codeletion of MATCAP and SVBP is not. Although viable, defective detyrosination caused microcephaly, associated with proliferative defects during neurogenesis, and abnormal behavior. Thus, MATCAP is a missing component of the detyrosination-tyrosination cycle, revealing the importance of this modification in brain formation.
履歴
登録2022年3月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月11日-
マップ公開2022年5月11日-
更新2022年6月1日-
現状2022年6月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14529.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14529.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 274.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.3 Å/pix.
x 416 pix.
= 540.8 Å		1.3 Å/pix.
x 416 pix.
= 540.8 Å		1.3 Å/pix.
x 416 pix.
= 540.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06
最小 - 最大-0.7125788 - 1.3639016
平均 (標準偏差)0.0026608456 (±0.03257488)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ416416416
Spacing416416416
セルA=B=C: 540.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14529_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_14529_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_14529_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MATCAP bound to a human 14 protofilament microtubule

全体名称: MATCAP bound to a human 14 protofilament microtubule
要素
  • 複合体: MATCAP bound to a human 14 protofilament microtubule
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-3 chain
    • タンパク質・ペプチド: Uncharacterized protein KIAA0895-like
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: MATCAP bound to a human 14 protofilament microtubule

超分子名称: MATCAP bound to a human 14 protofilament microtubule
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: recombinant MATCAP bound to endogenously obtained tubulin
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
分子量理論値: 308 KDa

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分子 #1: Tubulin alpha-1B chain

分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: human (ヒト)
分子量理論値: 51.033324 KDa
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIHHHHHHGG GDDSFNTFFS ETGAGKHVPR AVFVDLEPTV IDEVRTGTY RQLFHPEQLI TGKEDAANNY ARGHYTIGKE IIDLVLDRIR KLADQCTGLQ GFLVFHSFGG GTGSGFTSLL M ERLSVDYG ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIHHHHHHGG GDDSFNTFFS ETGAGKHVPR AVFVDLEPTV IDEVRTGTY RQLFHPEQLI TGKEDAANNY ARGHYTIGKE IIDLVLDRIR KLADQCTGLQ GFLVFHSFGG GTGSGFTSLL M ERLSVDYG KKSKLEFSIY PAPQVSTAVV EPYNSILTTH TTLEHSDCAF MVDNEAIYDI CRRNLDIERP TYTNLNRLIS QI VSSITAS LRFDGALNVD LTEFQTNLVP YPRIHFPLAT YAPVISAEKA YHEQLSVAEI TNACFEPANQ MVKCDPRHGK YMA CCLLYR GDVVPKDVNA AIATIKTKRS IQFVDWCPTG FKVGINYQPP TVVPGGDLAK VQRAVCMLSN TTAIAEAWAR LDHK FDLMY AKRAFVHWYV GEGMEEGEFS EAREDMAALE KDYEEVGVDS VEGEGEEEGE EY

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分子 #2: Tubulin beta-3 chain

分子名称: Tubulin beta-3 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.276367 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPSGNYVGDS DLQLERISVY YNEASSHKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGA FGHLFRPDN FIFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKECENCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKVREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPSGNYVGDS DLQLERISVY YNEASSHKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGA FGHLFRPDN FIFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKECENCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKVREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS IHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLA TPTYGDLNHL VSATMSGVTT SL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTARG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMAACDPRH GRYLTVATVF RGR MSMKEV DEQMLAIQSK NSSYFVEWIP NNVKVAVCDI PPRGLKMSST FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATAEEEGE MYEDDEEESE AQGPKENLYF Q

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分子 #3: Uncharacterized protein KIAA0895-like

分子名称: Uncharacterized protein KIAA0895-like / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 53.519848 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MVLDSGAQAY DQAPPSPPTS PPSLRHRLKP SDRDGPPLYP WSQSLALPLA LAVPPALQPQ PEQQPFSQML LGHRGHMRRS ESTYSVNST GRRGRGTLGR PPPGRGRNPG GGTLRPAASL PHIAKTQRDA GHIASKSPCM LVALRPTNMD RERDKFFQSH Y TYNPQFEY ...文字列:
MVLDSGAQAY DQAPPSPPTS PPSLRHRLKP SDRDGPPLYP WSQSLALPLA LAVPPALQPQ PEQQPFSQML LGHRGHMRRS ESTYSVNST GRRGRGTLGR PPPGRGRNPG GGTLRPAASL PHIAKTQRDA GHIASKSPCM LVALRPTNMD RERDKFFQSH Y TYNPQFEY QEPMPTAVLE KYCEASGQFI HQAVGIIEAV LEKFGTYEHF EAATGGQLLT KCQIWSIVRK YMQKEGCAGE VV VQLSEDL LSQAVMMVEN SRPTLAINLT GARQYWLEGM LRHQIGTHYL RGVNNARQPW HNAEGRLRYG LRPANPTEEG LAS LHSVLF RKQPFLWRAA LLYYTIHRAA RMSFRQLFQD LERYVQDADV RWEYCVRAKR GQTDTSLPGC FSKDQVYLDG IVRI LRHRQ TIDFPLLTSL GKVSYEDVDH LRPHGVLDNT RVPHFMQDLA RYRQQLEHIM ATNRLDEAEL GRLLPD

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分子 #4: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 6.9
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 303.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8400 / 平均露光時間: 2.14 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1690210
詳細: Templates were created from manually picking 5 micrographs. Particles were then picked with the cryoSPARC filament picker.
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
初期モデルモデルのタイプ: NONE
詳細: The start-up model was created using the helical refinement job in cryoSPARC
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 2221142
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: branch-and-bound
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: branch-and-bound

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7sj7

chain_id: a

7sj7

chain_id: b

7sj7

chain_id: h

7sj7

chain_id: k

7z5h

chain_id: a

7z5h

chain_id: a
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7z6s:
MATCAP bound to a human 14 protofilament microtubule

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る