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- EMDB-14472: Structure of the RAF1-HSP90-CDC37 complex (RHC-II) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14472
タイトルStructure of the RAF1-HSP90-CDC37 complex (RHC-II)
マップデータRHC-II map, local resolution filtered
試料
  • 複合体: RAF1-HSP90-CDC37 complex, RHC-II
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-beta
    • タンパク質・ペプチド: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
    • タンパク質・ペプチド: Hsp90 co-chaperone Cdc37
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / HSP90-CDC37 chaperone complex / receptor ligand inhibitor activity / death-inducing signaling complex assembly / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / : / aryl hydrocarbon receptor complex / intermediate filament cytoskeleton organization / dynein axonemal particle ...regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / HSP90-CDC37 chaperone complex / receptor ligand inhibitor activity / death-inducing signaling complex assembly / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / : / aryl hydrocarbon receptor complex / intermediate filament cytoskeleton organization / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / type B pancreatic cell proliferation / regulation of Rho protein signal transduction / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / ATP-dependent protein binding / Rap1 signalling / positive regulation of protein localization to cell surface / regulation of cell motility / protein kinase regulator activity / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / protein folding chaperone complex / Negative feedback regulation of MAPK pathway / telomerase holoenzyme complex assembly / post-transcriptional regulation of gene expression / Respiratory syncytial virus genome replication / Uptake and function of diphtheria toxin / GP1b-IX-V activation signalling / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / IFNG signaling activates MAPKs / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / TPR domain binding / regulation of cell differentiation / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / face development / pseudopodium / dendritic growth cone / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / The NLRP3 inflammasome / : / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / somatic stem cell population maintenance / thyroid gland development / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / telomere maintenance via telomerase / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / MAP kinase kinase kinase activity / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / HSF1 activation / Attenuation phase / type II interferon-mediated signaling pathway / RHOBTB2 GTPase cycle / protein targeting / negative regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to interleukin-4 / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / axonal growth cone / Schwann cell development / DNA polymerase binding / activation of adenylate cyclase activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / supramolecular fiber organization / chaperone-mediated protein folding / Signaling by ERBB2 / heat shock protein binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to muscle stretch / nitric-oxide synthase regulator activity / myelination / CD209 (DC-SIGN) signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / ESR-mediated signaling / : / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / thymus development / positive regulation of cell differentiation / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / peptide binding / wound healing / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Hsp90 protein binding
類似検索 - 分子機能
Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain ...Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / : / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / C1-like domain superfamily / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase / Heat shock protein HSP 90-beta / Hsp90 co-chaperone Cdc37
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Mesa P / Garcia-Alonso S / Barbacid M / Montoya G
資金援助 デンマーク, 4件
OrganizationGrant number国
Novo Nordisk FoundationNNF14CC0001 デンマーク
Novo Nordisk FoundationNNF0024386 デンマーク
Novo Nordisk FoundationNNF17SA0030214 デンマーク
Novo Nordisk FoundationNNF18OC0055061 デンマーク
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Structure of the RAF1-HSP90-CDC37 complex reveals the basis of RAF1 regulation.
著者: Sara García-Alonso / Pablo Mesa / Laura de la Puente Ovejero / Gonzalo Aizpurua / Carmen G Lechuga / Eduardo Zarzuela / Clara M Santiveri / Manuel Sanclemente / Javier Muñoz / Mónica ...著者: Sara García-Alonso / Pablo Mesa / Laura de la Puente Ovejero / Gonzalo Aizpurua / Carmen G Lechuga / Eduardo Zarzuela / Clara M Santiveri / Manuel Sanclemente / Javier Muñoz / Mónica Musteanu / Ramón Campos-Olivas / Jorge Martínez-Torrecuadrada / Mariano Barbacid / Guillermo Montoya /
要旨: RAF kinases are RAS-activated enzymes that initiate signaling through the MAPK cascade to control cellular proliferation, differentiation, and survival. Here, we describe the structure of the full- ...RAF kinases are RAS-activated enzymes that initiate signaling through the MAPK cascade to control cellular proliferation, differentiation, and survival. Here, we describe the structure of the full-length RAF1 protein in complex with HSP90 and CDC37 obtained by cryoelectron microscopy. The reconstruction reveals a RAF1 kinase with an unfolded N-lobe separated from its C-lobe. The hydrophobic core of the N-lobe is trapped in the HSP90 dimer, while CDC37 wraps around the chaperone and interacts with the N- and C-lobes of the kinase. The structure indicates how CDC37 can discriminate between the different members of the RAF family. Our structural analysis also reveals that the folded RAF1 assembles with 14-3-3 dimers, suggesting that after folding RAF1 follows a similar activation as B-RAF. Finally, disruption of the interaction between CDC37 and the DFG segment of RAF1 unveils potential vulnerabilities in attempting the pharmacological degradation of RAF1 for therapeutic purposes.
履歴
登録2022年3月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月14日-
マップ公開2022年9月14日-
更新2022年9月28日-
現状2022年9月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14472.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14472.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈RHC-II map, local resolution filtered
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 319.488 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 319.488 Å		0.83 Å/pix.
x 384 pix.
= 319.488 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.012
最小 - 最大-0.05413721 - 0.10846931
平均 (標準偏差)4.8792394e-06 (±0.0018055115)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 319.488 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_14472_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: RHC-II map, half map 2 unfiltered

ファイルemd_14472_half_map_1.map
注釈RHC-II map, half map 2 unfiltered
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: RHC-II map, half map 1 unfiltered

ファイルemd_14472_half_map_2.map
注釈RHC-II map, half map 1 unfiltered
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : RAF1-HSP90-CDC37 complex, RHC-II

全体名称: RAF1-HSP90-CDC37 complex, RHC-II
要素
  • 複合体: RAF1-HSP90-CDC37 complex, RHC-II
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-beta
    • タンパク質・ペプチド: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
    • タンパク質・ペプチド: Hsp90 co-chaperone Cdc37
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: RAF1-HSP90-CDC37 complex, RHC-II

超分子名称: RAF1-HSP90-CDC37 complex, RHC-II / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: Expi293F cells
分子量理論値: 289.1338 KDa

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分子 #1: Heat shock protein HSP 90-beta

分子名称: Heat shock protein HSP 90-beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: N-terminal HA-tag + HSP90-beta / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.371281 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MYPYDVPDYA EEVHHGEEEV ETFAFQAEIA QLMSLIINTF YSNKEIFLRE LISNASDALD KIRYESLTDP SKLDSGKELK IDIIPNPQE RTLTLVDTGI GMTKADLINN LGTIAKSGTK AFMEALQAGA DISMIGQFGV GFYSAYLVAE KVVVITKHND D EQYAWESS ...文字列:
MYPYDVPDYA EEVHHGEEEV ETFAFQAEIA QLMSLIINTF YSNKEIFLRE LISNASDALD KIRYESLTDP SKLDSGKELK IDIIPNPQE RTLTLVDTGI GMTKADLINN LGTIAKSGTK AFMEALQAGA DISMIGQFGV GFYSAYLVAE KVVVITKHND D EQYAWESS AGGSFTVRAD HGEPIGRGTK VILHLKEDQT EYLEERRVKE VVKKHSQFIG YPITLYLEKE REKEISDDEA EE EKGEKEE EDKDDEEKPK IEDVGSDEED DSGKDKKKKT KKIKEKYIDQ EELNKTKPIW TRNPDDITQE EYGEFYKSLT NDW EDHLAV KHFSVEGQLE FRALLFIPRR APFDLFENKK KKNNIKLYVR RVFIMDSCDE LIPEYLNFIR GVVDSEDLPL NISR EMLQQ SKILKVIRKN IVKKCLELFS ELAEDKENYK KFYEAFSKNL KLGIHEDSTN RRRLSELLRY HTSQSGDEMT SLSEY VSRM KETQKSIYYI TGESKEQVAN SAFVERVRKR GFEVVYMTEP IDEYCVQQLK EFDGKSLVSV TKEGLELPED EEEKKK MEE SKAKFENLCK LMKEILDKKV EKVTISNRLV SSPCCIVTST YGWTANMERI MKAQALRDNS TMGYMMAKKH LEINPDH PI VETLRQKAEA DKNDKAVKDL VVLLFETALL SSGFSLEDPQ THSNRIYRMI KLGLGIDEDE VAAEEPNAAV PDEIPPLE G DEDASRMEEV D

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分子 #2: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase

分子名称: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: RAF1 + linker Gly-Ser-Ala + C-terminal StrepTagII / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 74.409953 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEHIQGAWKT ISNGFGFKDA VFDGSSCISP TIVQQFGYQR RASDDGKLTD PSKTSNTIRV FLPNKQRTVV NVRNGMSLHD CLMKALKVR GLQPECCAVF RLLHEHKGKK ARLDWNTDAA SLIGEELQVD FLDHVPLTTH NFARKTFLKL AFCDICQKFL L NGFRCQTC ...文字列:
MEHIQGAWKT ISNGFGFKDA VFDGSSCISP TIVQQFGYQR RASDDGKLTD PSKTSNTIRV FLPNKQRTVV NVRNGMSLHD CLMKALKVR GLQPECCAVF RLLHEHKGKK ARLDWNTDAA SLIGEELQVD FLDHVPLTTH NFARKTFLKL AFCDICQKFL L NGFRCQTC GYKFHEHCST KVPTMCVDWS NIRQLLLFPN STIGDSGVPA LPSLTMRRMR ESVSRMPVSS QHRYSTPHAF TF NTSSPSS EGSLSQRQRS TSTPNVHMVS TTLPVDSRMI EDAIRSHSES ASPSALSSSP NNLSPTGWSQ PKTPVPAQRE RAP VSGTQE KNKIRPRGQR DSSYYWEIEA SEVMLSTRIG SGSFGTVYKG KWHGDVAVKI LKVVDPTPEQ FQAFRNEVAV LRKT RHVNI LLFMGYMTKD NLAVITQWCE GSSLYKHLHV QETKFQMFQL IDIARQTAQG MDYLHAKNII HRDMKSNNIF LHEGL TVKI GDFGLATVKS RWSGSQQVEQ PTGSVLWMAP EVIRMQDNNP FSFQSDVYSY GIVLYELMTG ELPYSHINNR DQIIFM VGR GYASPDLSKL YKNCPKAMKR LVADCVKKVK EERPLFPQIL SSIELLQHSL PKINRSASEP SLHRAAHTED INACTLT TS PRLPVFGSAW SHPQFEK

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分子 #3: Hsp90 co-chaperone Cdc37

分子名称: Hsp90 co-chaperone Cdc37 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: CDC37 + C-terminal Myc-DDK tag / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.535516 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVDYSVWDHI EV(SEP)DDEDETH PNIDTASLFR WRHQARVERM EQFQKEKEEL DRGCRECKRK VAECQRKLKE LEVAEG GKA ELERLQAEAQ QLRKEERSWE QKLEEMRKKE KSMPWNVDTL SKDGFSKSMV NTKPEKTEED SEEVREQKHK TFVEKYE KQ ...文字列:
MVDYSVWDHI EV(SEP)DDEDETH PNIDTASLFR WRHQARVERM EQFQKEKEEL DRGCRECKRK VAECQRKLKE LEVAEG GKA ELERLQAEAQ QLRKEERSWE QKLEEMRKKE KSMPWNVDTL SKDGFSKSMV NTKPEKTEED SEEVREQKHK TFVEKYE KQ IKHFGMLRRW DDSQKYLSDN VHLVCEETAN YLVIWCIDLE VEEKCALMEQ VAHQTIVMQF ILELAKSLKV DPRACFRQ F FTKIKTADRQ YMEGFNDELE AFKERVRGRA KLRIEKAMKE YEEEERKKRL GPGGLDPVEV YESLPEELQK CFDVKDVQM LQDAISKMDP TDAKYHMQRC IDSGLWVPNS KASEAKEGEE AGPGDPLLEA VPKTGDEKDV SVTRTRPLEQ KLISEEDL

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTris-HCltris buffer
150.0 mMNaClsodium chloride
10.0 mMMgCl2magnesium chloride
10.0 mMKClpotassium chloride
20.0 mMNa2MoO4sodium molybdate
グリッドモデル: UltrAuFoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 3 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8138 / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
詳細: 8138 images (4430 non-tilted and 3708 30 degrees tilted)
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3760000
詳細: 3760k in total: 1353k RAF1:HSP90:CDC37 complex, 1127k 14-3-3 dimer, RAF1:14-3-3 complex 1245k
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / ソフトウェア - 詳細: patch CTF protocol
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
詳細: ab-initio reconstruction: SGD method (cryoSPARC and Relion)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3) / 使用した粒子像数: 46000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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