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- EMDB-12502: Structure of the mature RSV CA lattice: Group III, hexamer-hexame... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12502
タイトルStructure of the mature RSV CA lattice: Group III, hexamer-hexamer interface, class 5'5
マップデータRSV CA lattice: hexamer-hexamer, class 5'5"
試料
  • ウイルス: Rous sarcoma virus - Prague C (ラウス肉腫ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein p27, alternate cleaved 1
キーワードRetrovirus / Rous sarcoma virus / capsid protein / IP6 / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / viral capsid / structural constituent of virion / nucleic acid binding / aspartic-type endopeptidase activity / viral translational frameshifting / host cell plasma membrane ...host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / viral capsid / structural constituent of virion / nucleic acid binding / aspartic-type endopeptidase activity / viral translational frameshifting / host cell plasma membrane / proteolysis / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic ...Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rous sarcoma virus (strain Prague C) (ラウス肉腫ウイルス) / Rous sarcoma virus - Prague C (ラウス肉腫ウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.1 Å
データ登録者Obr M / Ricana CL
資金援助 オーストリア, 米国, European Union, 5件
OrganizationGrant number国
Austrian Science FundP31445 オーストリア
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI147890 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI150454 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R35GM136258 米国
European Union (EU)Horizon 2020, iNEXT (PID4246) , Grant number 653706European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structure of the mature Rous sarcoma virus lattice reveals a role for IP6 in the formation of the capsid hexamer.
著者: Martin Obr / Clifton L Ricana / Nadia Nikulin / Jon-Philip R Feathers / Marco Klanschnig / Andreas Thader / Marc C Johnson / Volker M Vogt / Florian K M Schur / Robert A Dick /
要旨: Inositol hexakisphosphate (IP6) is an assembly cofactor for HIV-1. We report here that IP6 is also used for assembly of Rous sarcoma virus (RSV), a retrovirus from a different genus. IP6 is ~100-fold ...Inositol hexakisphosphate (IP6) is an assembly cofactor for HIV-1. We report here that IP6 is also used for assembly of Rous sarcoma virus (RSV), a retrovirus from a different genus. IP6 is ~100-fold more potent at promoting RSV mature capsid protein (CA) assembly than observed for HIV-1 and removal of IP6 in cells reduces infectivity by 100-fold. Here, visualized by cryo-electron tomography and subtomogram averaging, mature capsid-like particles show an IP6-like density in the CA hexamer, coordinated by rings of six lysines and six arginines. Phosphate and IP6 have opposing effects on CA in vitro assembly, inducing formation of T = 1 icosahedrons and tubes, respectively, implying that phosphate promotes pentamer and IP6 hexamer formation. Subtomogram averaging and classification optimized for analysis of pleomorphic retrovirus particles reveal that the heterogeneity of mature RSV CA polyhedrons results from an unexpected, intrinsic CA hexamer flexibility. In contrast, the CA pentamer forms rigid units organizing the local architecture. These different features of hexamers and pentamers determine the structural mechanism to form CA polyhedrons of variable shape in mature RSV particles.
履歴
登録2021年2月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月21日-
マップ公開2021年4月21日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7noh
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7noh
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12502.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12502.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈RSV CA lattice: hexamer-hexamer, class 5'5"
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 192 pix.
= 254.938 Å		1.33 Å/pix.
x 192 pix.
= 254.938 Å		1.33 Å/pix.
x 192 pix.
= 254.938 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3278 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.0 / ムービー #1: 4
最小 - 最大-21.704658999999999 - 28.548653000000002
平均 (標準偏差)0.0014069289 (±1.6806871)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 254.9376 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.32780208333331.32780208333331.3278020833333
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z254.938254.938254.938
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-21.70528.5490.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Rous sarcoma virus - Prague C

全体名称: Rous sarcoma virus - Prague C (ラウス肉腫ウイルス)
要素
  • ウイルス: Rous sarcoma virus - Prague C (ラウス肉腫ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid protein p27, alternate cleaved 1

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超分子 #1: Rous sarcoma virus - Prague C

超分子名称: Rous sarcoma virus - Prague C / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 11888 / 生物種: Rous sarcoma virus - Prague C / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: unidentified (未定義)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: CANC polyhedra

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分子 #1: Capsid protein p27, alternate cleaved 1

分子名称: Capsid protein p27, alternate cleaved 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rous sarcoma virus (strain Prague C) (ラウス肉腫ウイルス)
株: Prague C
分子量理論値: 24.773594 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: PVVIKTEGPA WTPLEPKLIT RLADTVRTKG LRSPITMAEV EALMSSPLLP HDVTNLMRVI LGPAPYALWM DAWGVQLQTV IAAATRDPR HPANGQGRGE RTNLNRLKGL ADGMVGNPQG QAALLRPGEL VAITASALQA FREVARLAEP AGPWADIMQG P SESFVDFA ...文字列:
PVVIKTEGPA WTPLEPKLIT RLADTVRTKG LRSPITMAEV EALMSSPLLP HDVTNLMRVI LGPAPYALWM DAWGVQLQTV IAAATRDPR HPANGQGRGE RTNLNRLKGL ADGMVGNPQG QAALLRPGEL VAITASALQA FREVARLAEP AGPWADIMQG P SESFVDFA NRLIKAVEGS DLPPSARAPV IIDCFRQKSQ PDIQQLIRTA PSTLTTPGEI IKYVLDRQKT A

UniProtKB: Gag polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.2
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMMES2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid
100.0 mMNaClsodium chloride
2.0 nMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
100.0 microMIP6inositol hexakisphosphate
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 2.5 seconds blotting time.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Areas of interest for high-resolution data collection were identified in low magnification montages. Prior to tomogram acquisition, gain references were acquired and the filter was fully tuned. Microscope tuning was performed using the FEI AutoCTF software. The ilumination mode used during acquisition was nanoprobe.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3708 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-10 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.4 sec. / 平均電子線量: 3.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.333) / 使用したサブトモグラム数: 3972
抽出トモグラム数: 49 / 使用した粒子像数: 220000
ソフトウェア: (名称: MATLAB (ver. R2018b), IMOD (ver. 4.9), Dynamo (ver. 1.1.333))
詳細: The starting positions were defined by template matching. See materials and methods for details.
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: MATLAB (ver. R2018b)
詳細: Subtomograms were sorted into classes based on their context in the lattice. See materials and methods for details
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: Dynamo (ver. 1.1.333)
詳細: Subtomogram alignment using Dynamo alignment project.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7no0


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7noh:
Structure of the mature RSV CA lattice: Group III, hexamer-hexamer interface, class 5'5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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