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万見
- EMDB-1237: Infectious bursal disease virus capsid assembly and maturation by... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1237
タイトルInfectious bursal disease virus capsid assembly and maturation by structural rearrangements of a transient molecular switch.
マップデータDensity map of the T=1 Infectious Bursal Disease Virus (IBDV) Subviral Particle (SVP)2X2Y2Z oriented.
試料
  • 試料: Infectious Bursal Disease Virus Subviral Particle
  • ウイルス: Infectious bursal disease virus (ウイルス)
生物種Infectious bursal disease virus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 7.2 Å
データ登録者Luque D / Saugar I / Rodriguez JF / Verdaguer N / Garriga D / San Martin C / Velazquez-Muriel JA / Trus BL / Carrascosa JL / Caston JR
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2007
タイトル: Infectious bursal disease virus capsid assembly and maturation by structural rearrangements of a transient molecular switch.
著者: Daniel Luque / Irene Saugar / José F Rodríguez / Nuria Verdaguer / Damiá Garriga / Carmen San Martín / Javier A Velázquez-Muriel / Benes L Trus / José L Carrascosa / José R Castón /
要旨: Infectious bursal disease virus (IBDV), a double-stranded RNA (dsRNA) virus belonging to the Birnaviridae family, is an economically important avian pathogen. The IBDV capsid is based on a single- ...Infectious bursal disease virus (IBDV), a double-stranded RNA (dsRNA) virus belonging to the Birnaviridae family, is an economically important avian pathogen. The IBDV capsid is based on a single-shelled T=13 lattice, and the only structural subunits are VP2 trimers. During capsid assembly, VP2 is synthesized as a protein precursor, called pVP2, whose 71-residue C-terminal end is proteolytically processed. The conformational flexibility of pVP2 is due to an amphipathic alpha-helix located at its C-terminal end. VP3, the other IBDV major structural protein that accomplishes numerous roles during the viral cycle, acts as a scaffolding protein required for assembly control. Here we address the molecular mechanism that defines the multimeric state of the capsid protein as hexamers or pentamers. We used a combination of three-dimensional cryo-electron microscopy maps at or close to subnanometer resolution with atomic models. Our studies suggest that the key polypeptide element, the C-terminal amphipathic alpha-helix, which acts as a transient conformational switch, is bound to the flexible VP2 C-terminal end. In addition, capsid protein oligomerization is also controlled by the progressive trimming of its C-terminal domain. The coordination of these molecular events correlates viral capsid assembly with different conformations of the amphipathic alpha-helix in the precursor capsid, as a five-alpha-helix bundle at the pentamers or an open star-like conformation at the hexamers. These results, reminiscent of the assembly pathway of positive single-stranded RNA viruses, such as nodavirus and tetravirus, add new insights into the evolutionary relationships of dsRNA viruses.
履歴
登録2006年7月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年7月10日-
マップ公開2007年5月2日-
更新2014年4月16日-
現状2014年4月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1237.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1237.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 53.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Density map of the T=1 Infectious Bursal Disease Virus (IBDV) Subviral Particle (SVP)2X2Y2Z oriented.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.4 Å/pix.
x 243 pix.
= 340.2 Å		1.4 Å/pix.
x 243 pix.
= 340.2 Å		1.4 Å/pix.
x 243 pix.
= 340.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.338 / ムービー #1: 0.4
最小 - 最大-2.20102 - 3.09582
平均 (標準偏差)0.00422405 (±0.263223)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-121-121-121
サイズ243243243
Spacing243243243
セルA=B=C: 340.2 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.41.41.4
M x/y/z243243243
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z340.200340.200340.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-121-121-121
NC/NR/NS243243243
D min/max/mean-2.2013.0960.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Infectious Bursal Disease Virus Subviral Particle

全体名称: Infectious Bursal Disease Virus Subviral Particle
要素
  • 試料: Infectious Bursal Disease Virus Subviral Particle
  • ウイルス: Infectious bursal disease virus (ウイルス)

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超分子 #1000: Infectious Bursal Disease Virus Subviral Particle

超分子名称: Infectious Bursal Disease Virus Subviral Particle / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 60 copies of VP2 arranged in 20 trimers / Number unique components: 1
分子量理論値: 2.8 MDa

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超分子 #1: Infectious bursal disease virus

超分子名称: Infectious bursal disease virus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Gumboro virus, subviral particle / 詳細: IBDV Capsid Protein / NCBI-ID: 10995 / 生物種: Infectious bursal disease virus / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: Gumboro virus, subviral particle
宿主生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: VERTEBRATES
分子量実験値: 2.880 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: IBDV Subviral particle / 直径: 260 Å / T番号(三角分割数): 1

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.2 / 詳細: 25 mM PIPES, 150 mM NaCl, and 20 mM CaCl2
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Samples containing were applied to one side of a holey carbon film, washed twice on water drops, blotted, and plunged into a liquid ethane bath following standard procedures
グリッド詳細: 300 mesh holey carbon film
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 23 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: em3dr2
詳細: Resolution for SVP was also evaluated by FSC calculated between the full-dataset map and the SVP atomic map and for a correlation limit of 0.3, this was at 6.6 A.
使用した粒子像数: 23754

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1wcd

ソフトウェア名称: SITUS and URO
詳細Protocol: Rigid body. Refinement was done in both Real and Fourier Sapce
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: CC and R-factor

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2gsy

ソフトウェア名称: SITUS and URO
詳細Protocol: Rigid body. Refinement was done in both Real and Fourier Sapce
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: CC and R-factor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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