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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1202 | |||||||||
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タイトル | An expanded protein folding cage in the GroEL-gp31 complex. | |||||||||
マップデータ | GroEL-gp31-ADP 3D density map. The box size is 192,192,192 and the map is centred at 0,0,0. | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein binding / viral capsid assembly / GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation ...protein binding / viral capsid assembly / GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Clare DK / Bakkes PJ / van Heerikhuizen H / van der Vies SM / Saibil HR | |||||||||
引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2006 タイトル: An expanded protein folding cage in the GroEL-gp31 complex. 著者: Daniel K Clare / Patrick J Bakkes / Harm van Heerikhuizen / Saskia M van der Vies / Helen R Saibil / 要旨: Bacteriophage T4 produces a GroES analogue, gp31, which cooperates with the Escherichia coli GroEL to fold its major coat protein gp23. We have used cryo-electron microscopy and image processing to ...Bacteriophage T4 produces a GroES analogue, gp31, which cooperates with the Escherichia coli GroEL to fold its major coat protein gp23. We have used cryo-electron microscopy and image processing to obtain three-dimensional structures of the E.coli chaperonin GroEL complexed with gp31, in the presence of both ATP and ADP. The GroEL-gp31-ADP map has a resolution of 8.2 A, which allows accurate fitting of the GroEL and gp31 crystal structures. Comparison of this fitted structure with that of the GroEL-GroES-ADP structure previously determined by cryo-electron microscopy shows that the folding cage is expanded. The enlarged volume for folding is consistent with the size of the bacteriophage coat protein gp23, which is the major substrate of GroEL-gp31 chaperonin complex. At 56 kDa, gp23 is close to the maximum size limit of a polypeptide that is thought to fit inside the GroEL-GroES folding cage. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1202.map.gz | 3.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1202-v30.xml emd-1202.xml | 12.8 KB 12.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1202.gif | 29.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1202 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1202 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1202_validation.pdf.gz | 234.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1202_full_validation.pdf.gz | 233.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1202_validation.xml.gz | 5.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1202 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1202 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1202.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 26.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | GroEL-gp31-ADP 3D density map. The box size is 192,192,192 and the map is centred at 0,0,0. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : GroEL-ADP-gp31
全体 | 名称: GroEL-ADP-gp31 |
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要素 |
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-超分子 #1000: GroEL-ADP-gp31
超分子 | 名称: GroEL-ADP-gp31 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: heptamer of gp31 and a tetradecamer of GroEL / Number unique components: 3 |
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分子量 | 実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa / 手法: Mass spectrometry |
-分子 #1: GroEL
分子 | 名称: GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: chaperonin / コピー数: 1 / 集合状態: tetradecamer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: E. coli MC1009 and BL21 / 別称: E. coli / 細胞中の位置: cytoplasm |
分子量 | 実験値: 800 KDa / 理論値: 800 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pSL6 |
配列 | GO: protein binding / InterPro: Chaperonin Cpn60/GroEL |
-分子 #2: gp31
分子 | 名称: gp31 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: co-chaperonin / コピー数: 1 / 集合状態: heptamer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: E. coli / 細胞中の位置: cytoplasm |
分子量 | 実験値: 100 KDa / 理論値: 100 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pAR1 |
配列 | InterPro: INTERPRO: IPR011597 |
-分子 #3: ADP
分子 | 名称: ADP / タイプ: ligand / ID: 3 / Name.synonym: nucleotide / コピー数: 14 / 集合状態: monomer / 組換発現: No |
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-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.0 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 20mM Tris-HCL, 10mM MgCl, 10mM KCl |
グリッド | 詳細: 300 mesh copper grid - holey carbon film |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: home made / Timed resolved state: Vitrified after 10 minute incubation 手法: The grids were bloted for 2-3 seconds and then left to equilibrate for 2-3 seconds and then plunged into liquid ethane |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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温度 | 平均: 100 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism corrected at 150kX |
日付 | 2004年9月28日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 28 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.3 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.3 µm / 倍率(公称値): 50000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: single tilt / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |