[日本語] English
- EMDB-11618: Class 1 of three-dimensional classification of single asymmetric ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11618
タイトルClass 1 of three-dimensional classification of single asymmetric units of RV-A89 into six classes. The class averages reveal differences at the RNA/protein interfaces.
マップデータClass1 from 3D-classification of single asymmetric units of RV-A89
試料
  • ウイルス: Rhinovirus A89 (ライノウイルス)
生物種Rhinovirus A89 (ライノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Blaas D
資金援助 オーストリア, 2件
OrganizationGrant number
Austrian Science Fund31293 オーストリア
Austrian Science Fund27444 オーストリア
引用ジャーナル: Commun Biol / : 2020
タイトル: Individual subunits of a rhinovirus causing common cold exhibit largely different protein-RNA contact site conformations.
著者: Dieter Blaas /
要旨: Rhinoviruses cause the common cold. They are icosahedral, built from sixty copies each of the capsid proteins VP1 through VP4 arranged in a pseudo T = 3 lattice. This shell encases a ss(+) RNA ...Rhinoviruses cause the common cold. They are icosahedral, built from sixty copies each of the capsid proteins VP1 through VP4 arranged in a pseudo T = 3 lattice. This shell encases a ss(+) RNA genome. Three-D classification of single and oligomeric asymmetric units computationally excised from a 2.9 Å cryo-EM density map of rhinovirus A89, showed that VP4 and the N-terminal extension of VP1 adopt different conformations within the otherwise identical 3D-structures. Analysis of up to sixty classes of single subunits and of six classes of subunit dimers, trimers, and pentamers revealed different orientations of the amino acid residues at the interface with the RNA suggesting that local asymmetry is dictated by disparities of the interacting nucleotide sequences. The different conformations escape detection by 3-D structure determination of entire virions with the conformational heterogeneity being only indicated by low density. My results do not exclude that the RNA follows a conserved assembly mechanism, contacting most or all asymmetric units in a specific way. However, as suggested by the gradual loss of asymmetry with increasing oligomerization and the 3D-structure of entire virions reconstructed by using Euler angles selected in the classification of single subunits, RNA path and/or folding likely differ from virion to virion.
履歴
登録2020年8月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月16日-
マップ公開2020年9月16日-
更新2020年10月14日-
現状2020年10月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.002
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(高さに従い着色)
  • 表面レベル: 0.002
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11618.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Class1 from 3D-classification of single asymmetric units of RV-A89
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.97 Å/pix.
x 450 pix.
= 436.5 Å
0.97 Å/pix.
x 450 pix.
= 436.5 Å
0.97 Å/pix.
x 450 pix.
= 436.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.97 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.002 / ムービー #1: 0.002
最小 - 最大-0.010278 - 0.018500494
平均 (標準偏差)0.000008997 (±0.0002994049)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 436.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.970.970.97
M x/y/z450450450
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z436.500436.500436.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ161186271
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS450450450
D min/max/mean-0.0100.0190.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Rhinovirus A89

全体名称: Rhinovirus A89 (ライノウイルス)
要素
  • ウイルス: Rhinovirus A89 (ライノウイルス)

-
超分子 #1: Rhinovirus A89

超分子名称: Rhinovirus A89 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 / NCBI-ID: 650130 / 生物種: Rhinovirus A89 / Sci species strain: Rhinovirus A89 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: VP1-4 / 直径: 302.0 Å

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 構成要素:
名称濃度
PBS
DMSO10.0 %
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 0.4 nm
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-25 / 実像数: 5370 / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 1.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 107054
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:
詳細Rosetta: DiMaio, F. et al. Atomic-accuracy models from 4.5-A cryo-electron microscopy data with density-guided iterative local refinement. Nat. Meth (2015). doi:10.1038/nmeth.3286
精密化空間: REAL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る