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- EMDB-11008: Icosahedral reconstruction of human adenovirus D26 capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11008
タイトルIcosahedral reconstruction of human adenovirus D26 capsid
マップデータIcosahedral map of human adenovirus D26 capsid
試料
  • 複合体: Icosahedral reconstruction of human adenovirus D26
    • 複合体: A composite volume of human adenovirus D26 capsid created from localized reconstructions of the four hexons
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Huiskonen JT / Abrishami V
資金援助European Union, 英国, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)649053European Union
Wellcome Trust109135/Z/15/A 英国
引用ジャーナル: Prog Biophys Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Localized reconstruction in Scipion expedites the analysis of symmetry mismatches in cryo-EM data.
著者: Vahid Abrishami / Serban L Ilca / Josue Gomez-Blanco / Ilona Rissanen / José Miguel de la Rosa-Trevín / Vijay S Reddy / José-Maria Carazo / Juha T Huiskonen /
要旨: Technological advances in transmission electron microscopes and detectors have turned cryogenic electron microscopy (cryo-EM) into an essential tool for structural biology. A commonly used cryo-EM ...Technological advances in transmission electron microscopes and detectors have turned cryogenic electron microscopy (cryo-EM) into an essential tool for structural biology. A commonly used cryo-EM data analysis method, single particle analysis, averages hundreds of thousands of low-dose images of individual macromolecular complexes to determine a density map of the complex. The presence of symmetry in the complex is beneficial since each projection image can be assigned to multiple views of the complex. However, data processing that applies symmetry can average out asymmetric features and consequently data analysis methods are required to resolve asymmetric structural features. Scipion is a cryo-EM image processing framework that integrates functions from different image processing packages as plugins. To extend its functionality for handling symmetry mismatches, we present here a Scipion plugin termed LocalRec implementing the localized reconstruction method. When tested on an adenovirus data set, the plugin enables resolving the symmetry-mismatched trimeric fibre bound to the five-fold vertices of the capsid. Furthermore, it improves the structure determination of the icosahedral capsid by dealing with the defocus gradient across the particle. LocalRec is expected to be widely applicable in a range of cryo-EM investigations of flexible and symmetry mismatched complexes.
履歴
登録2020年5月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年6月17日-
マップ公開2020年6月17日-
更新2021年3月24日-
現状2021年3月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11008.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11008.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.4 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Icosahedral map of human adenovirus D26 capsid
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 1200 pix.
= 1572. Å		1.31 Å/pix.
x 1200 pix.
= 1572. Å		1.31 Å/pix.
x 1200 pix.
= 1572. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.034632217 - 0.06082082
平均 (標準偏差)-7.72817e-05 (±0.0030002645)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ120012001200
Spacing120012001200
セルA=B=C: 1571.9999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z120012001200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1572.0001572.0001572.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS120012001200
D min/max/mean-0.0350.061-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11008_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_11008_additional.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_11008_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half 1 of human adenovirus D26 capsid map

ファイルemd_11008_half_map_1.map
注釈Half 1 of human adenovirus D26 capsid map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half 2 of human adenovirus D26 capsid map

ファイルemd_11008_half_map_2.map
注釈Half 2 of human adenovirus D26 capsid map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Icosahedral reconstruction of human adenovirus D26

全体名称: Icosahedral reconstruction of human adenovirus D26
要素
  • 複合体: Icosahedral reconstruction of human adenovirus D26
    • 複合体: A composite volume of human adenovirus D26 capsid created from localized reconstructions of the four hexons

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超分子 #1: Icosahedral reconstruction of human adenovirus D26

超分子名称: Icosahedral reconstruction of human adenovirus D26 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293

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超分子 #2: A composite volume of human adenovirus D26 capsid created from lo...

超分子名称: A composite volume of human adenovirus D26 capsid created from localized reconstructions of the four hexons
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6 mg/mL
緩衝液pH: 8.1
構成要素:
濃度式名称
40.0 mMTristrisaminomethane
300.0 mMNaClsodium chloride
10.0 mMCaCl2calcium chloride
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 7-38 / 実像数: 2000 / 平均露光時間: 7.6 sec. / 平均電子線量: 53.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 19590
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.8)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

8471

最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0.4) / 使用した粒子像数: 8684
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0.4)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6fjo

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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