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万見
- EMDB-0443: Vps4 with Cyclic Peptide Bound in the Central Pore -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0443
タイトルVps4 with Cyclic Peptide Bound in the Central Pore
マップデータVps4 with Cyclic Peptide Bound in the Central Pore
試料
  • 複合体: Vps4p-Cyclic Peptide complex
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 4液胞
    • タンパク質・ペプチド: Designed Cyclic Peptide
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードVps4 / ESCRT (ESCRT) / Vta1 / AAA ATPase / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / TRANSPORT PROTEIN-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT IV complex / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / protein retention in Golgi apparatus / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / midbody abscission ...ESCRT IV complex / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / protein retention in Golgi apparatus / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / midbody abscission / vacuole organization / multivesicular body sorting pathway / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / multivesicular body assembly / reticulophagy / nucleus organization / endosomal transport / ATPase complex / autophagosome maturation / 核膜孔 / オートファジー / オートファジー / protein transport / midbody / エンドソーム / 小胞体 / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site ...Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Han H / Fulcher JM
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)P50 GM082545 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01 GM112080 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)P41 GM103310 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Structure of Vps4 with circular peptides and implications for translocation of two polypeptide chains by AAA+ ATPases.
著者: Han Han / James M Fulcher / Venkata P Dandey / Janet H Iwasa / Wesley I Sundquist / Michael S Kay / Peter S Shen / Christopher P Hill /
要旨: Many AAA+ ATPases form hexamers that unfold protein substrates by translocating them through their central pore. Multiple structures have shown how a helical assembly of subunits binds a single ...Many AAA+ ATPases form hexamers that unfold protein substrates by translocating them through their central pore. Multiple structures have shown how a helical assembly of subunits binds a single strand of substrate, and indicate that translocation results from the ATP-driven movement of subunits from one end of the helical assembly to the other end. To understand how more complex substrates are bound and translocated, we demonstrated that linear and cyclic versions of peptides bind to the AAA+ ATPase Vps4 with similar affinities, and determined cryo-EM structures of cyclic peptide complexes. The peptides bind in a hairpin conformation, with one primary strand equivalent to the single chain peptide ligands, while the second strand returns through the translocation pore without making intimate contacts with Vps4. These observations indicate a general mechanism by which AAA+ ATPases may translocate a variety of substrates that include extended chains, hairpins, and crosslinked polypeptide chains.
履歴
登録2018年12月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月24日-
マップ公開2019年8月21日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0512
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0512
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ndy
  • 表面レベル: 0.0512
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0443.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0443.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Vps4 with Cyclic Peptide Bound in the Central Pore
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0512 / ムービー #1: 0.0512
最小 - 最大-0.1273244 - 0.27742505
平均 (標準偏差)0.00059531885 (±0.0059782024)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 279.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z279.040279.040279.040
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.1270.2770.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Vps4p-Cyclic Peptide complex

全体名称: Vps4p-Cyclic Peptide complex
要素
  • 複合体: Vps4p-Cyclic Peptide complex
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 4液胞
    • タンパク質・ペプチド: Designed Cyclic Peptide
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Vps4p-Cyclic Peptide complex

超分子名称: Vps4p-Cyclic Peptide complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Vacuolar protein sorting-associated protein 4

分子名称: Vacuolar protein sorting-associated protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 37.12075 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: QEEGEDNGGE DNKKLRGALS SAILSEKPNV KWEDVAGLEG AKEALKEAVI LPVKFPHLFK GNRKPTSGIL LYGPPGTGKS YLAKAVATE ANSTFFSVSS SDLVSKWMGE SEKLVKQLFA MARENKPSII FIDEVDALTG TRGEGESEAS RRIKTELLVQ M NGVGNDSQ ...文字列:
QEEGEDNGGE DNKKLRGALS SAILSEKPNV KWEDVAGLEG AKEALKEAVI LPVKFPHLFK GNRKPTSGIL LYGPPGTGKS YLAKAVATE ANSTFFSVSS SDLVSKWMGE SEKLVKQLFA MARENKPSII FIDEVDALTG TRGEGESEAS RRIKTELLVQ M NGVGNDSQ GVLVLGATNI PWQLDSAIRR RFERRIYIPL PDLAARTTMF EINVGDTPCV LTKEDYRTLG AMTEGYSGSD IA VVVKDAL MQPIRKIQSA THFKDVSTED DETRKLTPCS PGDDGAIEMS WTDIEADELK EPDLTIKDFL KAIKSTRPTV NED DLLKQE QFTRDFGQEG N

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 4

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分子 #2: Designed Cyclic Peptide

分子名称: Designed Cyclic Peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 2.66004 KDa
配列文字列:
GGDEIVNKVL GGSSGG(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)GGKGCK

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #4: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: SPOTITON

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-50 / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 1.5336 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 237480

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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