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タイトルYeast Display Reveals Plentiful Mutations That Improve Fusion Peptide Vaccine-Elicited Antibodies Beyond 59% HIV-1 Neutralization Breadth.
ジャーナル・号・ページVaccines (Basel), Vol. 13, Issue 11, Year 2025
掲載日2025年10月27日
著者Camila T França / Sergei Pletnev / Bharat Madan / Phinikoula S Katsamba / Krisha McKee / Nicholas C Morano / Baoshan Zhang / Fabiana Bahna / Tatsiana Bylund / Bob C Lin / Mark K Louder / Seetha Mannepalli / Rajani Nimrania / Sijy O'Dell / Nicole A Doria-Rose / Peter D Kwong / Lawrence Shapiro / Zizhang Sheng / Tongqing Zhou / Brandon J DeKosky /
PubMed 要旨: Vaccine elicitation of antibodies with high HIV-1 neutralization breadth is a long-standing goal. Recently, the induction of such antibodies has been achieved at the fusion peptide site of ...: Vaccine elicitation of antibodies with high HIV-1 neutralization breadth is a long-standing goal. Recently, the induction of such antibodies has been achieved at the fusion peptide site of vulnerability. Questions remain, however, as to how much anti-fusion peptide antibodies can be improved and whether their neutralization breadth and potency are sufficient to prevent HIV-1 infection. : Here, we use yeast display coupled with deep mutational screening and biochemical and structural analyses to study the improvement of the best fusion peptide-directed, vaccine-elicited antibody, DFPH_a.01, with an initial 59% breadth. : Yeast display identified both single and double mutations that improved recognition of HIV-1 envelope trimers. We characterized two paratope-distal light chain (LC) mutations, S10R and S59P, which together increased breadth to 63%. Biochemical analysis demonstrated DFPH-a.01_10R59P-LC, and its component mutations, to have increased affinity and stability. Cryo-EM structural analysis revealed elbow-angle influencing by S10R-LC and isosteric positioning by S59P-LC as explanations for enhanced breadth, affinity, and stability. : These results, along with another antibody with enhanced performance (DFPH-a.01_1G10A56K-LC with 64% breadth), suggest that mutations improving DFPH_a.01 are plentiful, an important vaccine insight.
リンクVaccines (Basel) / PubMed:41295471 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.0 Å
構造データ

72108

9q0w

EMDB-72108, PDB-9q0w:
Cryo-EM Structure of HIV-1 BG505DS-SOSIP.664 Env Trimer Bound to DFPH-a.01_10R59P_LC Fab
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

化合物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

由来
  • human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
  • macaca (オナガザル)
キーワードVIRAL PROTEIN / antibody improvement / broadly neutralizing antibody / epitope / fusion peptide / HIV-1 vaccine / paratope

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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