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タイトルStructures of ΔD421 Truncated Tau Fibrils.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 437, Issue 10, Page 169051, Year 2025
掲載日2025年2月26日
著者Nadia El Mammeri / Pu Duan / Mei Hong /
PubMed 要旨The microtubule-associated protein tau aggregates into pathological β-sheet amyloid fibrils in Alzheimer's disease (AD) and other neurodegenerative diseases. In these aggregates, tau is chemically ...The microtubule-associated protein tau aggregates into pathological β-sheet amyloid fibrils in Alzheimer's disease (AD) and other neurodegenerative diseases. In these aggregates, tau is chemically modified, including abnormal hyperphosphorylation and truncation. Truncation after D421 in the C-terminal domain occurs at early stages of AD. Here we investigate the structures of ΔD421-truncated 0N4R tau fibrils assembled in vitro in the absence of anionic cofactors. Using solid-state NMR spectroscopy and cryoelectron microscopy, we show that ΔD421-truncated 0N4R tau forms homogeneous fibrils whose rigid core adopts a three-layered β-sheet structure that spans R2, R3 and R4 repeats. This structure is essentially identical to that of full-length tau containing phospho-mimetic mutations at the PHF1 epitope in the C-terminal domain. In comparison, a ΔD421-truncated tau that additionally contains three phospho-mimetic mutations at the AT8 epitope in the proline-rich region forms a fibril core that includes the first half of the C-terminal domain, which is excluded from all known pathological tau fibril cores. These results indicate that the posttranslational modification code of tau contains redundancy: both charge modification and truncation of the C-terminal domain promote a three-layered β-sheet structure, which resembles pathological four-repeat tau structures in several tauopathies. In comparison, reducing the positive charges at the AT8 epitope in ΔD421-truncated tau promotes a fibril core that includes an immobilized C-terminal domain. The absence of this structure in tauopathy brains implies that ΔD421 truncation does not occur in conjunction with AT8 phosphorylation in diseased brains.
リンクJ Mol Biol / PubMed:40021051
手法EM (らせん対称)
解像度2.9 Å
構造データ

48555

9mr8

EMDB-48555, PDB-9mr8:
Structure of D421-Truncated Tau Fibril
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.9 Å

由来
  • Escherichia coli (大腸菌)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Tau / amyloid fibrils

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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