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タイトルPhosphatidylinositol 4,5-bisphosphate activation mechanism of human KCNQ5.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 122, Issue 14, Page e2416738122, Year 2025
掲載日2025年4月8日
著者Zhenni Yang / Yueming Zheng / Demin Ma / Long Wang / Jiatong Zhang / Tiefeng Song / Yong Wang / Yan Zhang / Fajun Nan / Nannan Su / Zhaobing Gao / Jiangtao Guo /
PubMed 要旨The human voltage-gated potassium channels KCNQ2, KCNQ3, and KCNQ5 can form homo- and heterotetrameric channels that are responsible for generating the neuronal M current and maintaining the membrane ...The human voltage-gated potassium channels KCNQ2, KCNQ3, and KCNQ5 can form homo- and heterotetrameric channels that are responsible for generating the neuronal M current and maintaining the membrane potential stable. Activation of KCNQ channels requires both the depolarization of membrane potential and phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP). Here, we report cryoelectron microscopy structures of the human KCNQ5-calmodulin (CaM) complex in the apo, PIP-bound, and both PIP- and the activator HN37-bound states in either a closed or an open conformation. In the closed conformation, a PIP molecule binds in the middle of the groove between two adjacent voltage-sensing domains (VSDs), whereas in the open conformation, one additional PIP binds to the interface of VSD and the pore domain, accompanying structural rearrangement of the cytosolic domain of KCNQ and CaM. The structures, along with electrophysiology analyses, reveal the two different binding modes of PIP and elucidate the PIP activation mechanism of KCNQ5.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:40172963 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.4 - 3.2 Å
構造データ

61109

9j38

EMDB-61109, PDB-9j38:
human KCNQ5-CaM in apo state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

63128

9liz

EMDB-63128, PDB-9liz:
Human KCNQ5-CaM in complex with PIP2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

63130

9lj1

EMDB-63130, PDB-9lj1:
Human KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex in a closed conformation.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

63133

9lj5

EMDB-63133, PDB-9lj5:
Human KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex in an open conformation.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

化合物

ChemComp-PIO:
[(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate / 1-O-(1-O,2-O-ジオクタノイル-L-グリセロ-3-ホスホ)-D-myo-イノシト-ル4,5-ビスりん酸

ChemComp-9MF:
methyl N-[4-[(4-fluorophenyl)methyl-prop-2-ynyl-amino]-2,6-dimethyl-phenyl]carbamate

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / voltage-gated potassium channel

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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