[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルGlycosaminoglycans activate peptidylarginine deiminase 4 by enhancing calcium affinity.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 122, Issue 44, Page e2508369122, Year 2025
掲載日2025年11月4日
著者Grzegorz P Bereta / Ewa Bielecka / Karolina Marzec / Łukasz Pijanowski / Artur P Biela / Piotr Wilk / Marta Kamińska / Jakub Nowak / Elżbieta Wątor-Wilk / Przemysław Grudnik / Dominik Kowalczyk / Joanna Kozieł / Piotr Mydel / Marcin Poręba / Tomasz Kantyka /
PubMed 要旨Rheumatoid arthritis is a chronic inflammatory disease driven by abnormal protein modifications. These include citrullination of arginine residues by the calcium-activated enzyme peptidylarginine ...Rheumatoid arthritis is a chronic inflammatory disease driven by abnormal protein modifications. These include citrullination of arginine residues by the calcium-activated enzyme peptidylarginine deiminase 4 (PAD4). However, calcium in body fluids may not fully activate PAD4, suggesting the potential involvement of other activators. In this study, we investigated the ability of glycosaminoglycans (a class of negatively charged polysaccharides) to modulate PAD4 activity. We found that model glycosaminoglycans bind to the enzyme with a nanomolar affinity, increase its calcium sensitivity, and require enzyme dimerization for activation. These effects depend on the size and negative charge of the glycosaminoglycan, and its various natural forms activate PAD4. Thus, our findings elucidate a mechanism by which common physiological compounds modulate PAD4 activity, potentially contributing to disease etiology.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:41166417 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.96 - 3.73 Å
構造データ

EMDB-52412: CryoEM structure of human peptidylarginine deiminase type 4 (PAD4) in complex with heparin oligomer (20 subunits) in 0.1 mM calcium
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

52413

9huh

EMDB-52413, PDB-9huh:
CryoEM structure of human peptidylarginine deiminase type 4 (PAD4) in 10 mM calcium
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.96 Å

52414

9hui

EMDB-52414, PDB-9hui:
CryoEM structure of human peptidylarginine deiminase type 4 (PAD4) in complex with heparin oligomer (20 subunits).
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.73 Å

52415

9huj

EMDB-52415, PDB-9huj:
CryoEM structure of human peptidylarginine deiminase type 4 (PAD4) in complex with heparin oligomer (12 subunits)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.57 Å

化合物

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードHYDROLASE / PAD4 / citrullination / calcium

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る