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Structure paper

タイトルStructural insights into the interplay between microtubule polymerases, γ-tubulin complexes and their receptors.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 402, Year 2025
掲載日2025年1月5日
著者Anjun Zheng / Bram J A Vermeulen / Martin Würtz / Annett Neuner / Nicole Lübbehusen / Matthias P Mayer / Elmar Schiebel / Stefan Pfeffer /
PubMed 要旨The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is a structural template for controlled nucleation of microtubules from α/β-tubulin heterodimers. At the cytoplasmic side of the yeast spindle pole body, the ...The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is a structural template for controlled nucleation of microtubules from α/β-tubulin heterodimers. At the cytoplasmic side of the yeast spindle pole body, the CM1-containing receptor protein Spc72 promotes γ-TuRC assembly from seven γ-tubulin small complexes (γ-TuSCs) and recruits the microtubule polymerase Stu2, yet their molecular interplay remains unclear. Here, we determine the cryo-EM structure of the Candida albicans cytoplasmic nucleation unit at 3.6 Å resolution, revealing how the γ-TuRC is assembled and conformationally primed for microtubule nucleation by the dimerised Spc72 CM1 motif. Two coiled-coil regions of Spc72 interact with the conserved C-terminal α-helix of Stu2 and thereby position the α/β-tubulin-binding TOG domains of Stu2 in the vicinity of the microtubule assembly site. Collectively, we reveal the function of CM1 motifs in γ-TuSC oligomerisation and the recruitment of microtubule polymerases to the γ-TuRC.
リンクNat Commun / PubMed:39757296 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.6 - 8.2 Å
構造データ

51971

9h9q

EMDB-51971, PDB-9h9q:
Candida albicans gamma-tubulin small complex within ring-like higher oligomer in complex with Spc72 CM1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

51972

9h9r

EMDB-51972, PDB-9h9r:
Full gamma-tubulin ring complex composed of the Candida albicans gamma-tubulin small complex in complex with Spc72 CM1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.2 Å

PDB-9h9p:
Spokes 12 and 13 of the human gamma-tubulin ring complex in complex with CDK5RAP2 and docked MZT2/GCP2-NHD module
手法: ELECTRON MICROSCOPY / 解像度: 4.5 Å

化合物

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • candida albicans (酵母)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードCELL CYCLE / cytoskeleton / microtubule / microtubule nucleation / complex / template / cap / gamma-tubulin / gamma-tubulin ring complex / CDK5RAP2 / Homo / sapiens / GCP6 / GCP2 / gamma-tubulin complex protein / MZT2 / Mozart / Mozart2 / module / CM1 / CM1 motif / CEP215 / gamma-tubulin small complex / Spc72 / GCP3 / Spc97 / Spc98 / Candida / albicans / gamma-TuRC / gamma-TuSC / yeast / fungi

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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