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タイトルArchitecture remodeling activates the HerA-DUF anti-phage defense system.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 85, Issue 6, Page 1189-11201.e5, Year 2025
掲載日2025年3月20日
著者Anthony D Rish / Elizabeth Fosuah / Zhangfei Shen / Ila A Marathe / Vicki H Wysocki / Tian-Min Fu /
PubMed 要旨Leveraging AlphaFold models and integrated experiments, we characterized the HerA-DUF4297 (DUF) anti-phage defense system, focusing on DUF's undefined biochemical functions. Guided by structure-based ...Leveraging AlphaFold models and integrated experiments, we characterized the HerA-DUF4297 (DUF) anti-phage defense system, focusing on DUF's undefined biochemical functions. Guided by structure-based genomic analyses, we found DUF homologs to be universally distributed across diverse bacterial immune systems. Notably, one such homolog, Cap4, is a nuclease. Inspired by this evolutionary clue, we tested DUF's nuclease activity and observed that DUF cleaves DNA substrates only when bound to its partner protein HerA. To dissect the mechanism of DUF activation, we determined the structures of DUF and HerA-DUF. Although DUF forms large oligomeric assemblies both alone and with HerA, oligomerization alone was insufficient to elicit nuclease activity. Instead, HerA binding induces a profound architecture remodeling that propagates throughout the complex. This remodeling reconfigures DUF into an active nuclease capable of robust DNA cleavage. Together, we highlight an architecture remodeling-driven mechanism that may inform the activation of other immune systems.
リンクMol Cell / PubMed:40010344
手法EM (単粒子)
解像度2.76 - 3.38 Å
構造データ

45124

9c1m

EMDB-45124, PDB-9c1m:
HerA-DUF assembly 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.76 Å

45125

9c1n

EMDB-45125, PDB-9c1n:
HerA-DUF4297 assembly 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.76 Å

45126

9c1o

EMDB-45126, PDB-9c1o:
Apo HerA of HerA-Duf4297 supramolecular complex in anti-phage defense
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.26 Å

45132

9c1x

EMDB-45132, PDB-9c1x:
Apo DUF4297 12-mer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.38 Å

45234

9c5x

EMDB-45234, PDB-9c5x:
Molecular basis for HerA-Duf supramolecular complex in anti-phage defense - Assembly 3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.01 Å

由来
  • bacillus sp. hmf5848 (バクテリア)
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / anti-phage / nuclease / ATPase / 18-mer / Complex / topoisomerase / 12-mer / Oligomerization domain

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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