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Structure paper

タイトルDET1 dynamics underlie cooperative ubiquitination by CRL4 complexes.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 11, Issue 9, Page eadq4187, Year 2025
掲載日2025年2月28日
著者Abigail E Burgess / Tarren A Loughran / Liam S Turk / Hunter G Nyvall / Jessica L Dunlop / Sam A Jamieson / Jack R Curry / John E Burke / Pavel Filipcik / Simon H J Brown / Peter D Mace /
PubMed 要旨Transcription factor ubiquitination is a decisive regulator of growth and development. The DET1-DDB1-DDA1 (DDD) complex associates with the Cullin-4 ubiquitin ligase (CRL4) and a second ubiquitin ...Transcription factor ubiquitination is a decisive regulator of growth and development. The DET1-DDB1-DDA1 (DDD) complex associates with the Cullin-4 ubiquitin ligase (CRL4) and a second ubiquitin ligase, COP1, to control ubiquitination of transcription factors involved in neurological, metabolic, and immune cell development. Here, we report the structure of the human DDD complex, revealing a specific segment of DET1 that can recruit ubiquitin-conjugating (E2) enzymes. Structural variability analysis, mass spectrometry, and mutagenesis based on AlphaFold predictions suggest that dynamic closure of DET1, stabilized by DDA1, underlies coordinated recruitment of E2 enzymes and COP1. Biochemical assays suggest that the E2 acts as a recruitment factor to bring COP1 to DET1 for more effective substrate ubiquitination, which parallels a catalytically inactive E2 enzyme (COP10) in plant DDD complexes. This work provides a clear architecture for regulation and cooperative CRL4 complex assembly, which can affect degradation of diverse targets by COP1 complexes.
リンクSci Adv / PubMed:40009677 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.83 Å
構造データ

44638

9bjz

EMDB-44638, PDB-9bjz:
Structure of the human DDD-Ube2e2 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.83 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードPROTEIN BINDING / DDB1 / DDA1 / DET1 / DCAF / ubiquitin conjugating enzyme

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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