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Structure paper

タイトルStructure of the Huntingtin F-actin complex reveals its role in cytoskeleton organization.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 11, Issue 38, Page eadw4124, Year 2025
掲載日2025年9月19日
著者Rémi Carpentier / Jaesung Kim / Mariacristina Capizzi / Hyeongju Kim / Florian Fäßler / Jesse M Hansen / Min Jeong Kim / Eric Denarier / Béatrice Blot / Marine Degennaro / Sophia Labou / Isabelle Arnal / Maria J Marcaida / Matteo Dal Peraro / Doory Kim / Florian K M Schur / Ji-Joon Song / Sandrine Humbert /
PubMed 要旨The Huntingtin protein (HTT), named for its role in Huntington's disease, has been best understood as a scaffolding protein that promotes vesicle transport by molecular motors along microtubules. ...The Huntingtin protein (HTT), named for its role in Huntington's disease, has been best understood as a scaffolding protein that promotes vesicle transport by molecular motors along microtubules. Here, we show that HTT also interacts with the actin cytoskeleton, and its loss of function disturbs the morphology and function of the axonal growth cone. We demonstrate that HTT organizes F-actin into bundles. Cryo-electron tomography (cryo-ET) and subtomogram averaging (STA) structural analyses reveal that HTT's N-terminal HEAT and Bridge domains wrap around F-actin, while the C-terminal HEAT domain is displaced; furthermore, HTT dimerizes via the N-HEAT domain to bridge parallel actin filaments separated by ~20 nanometers. Our study provides the structural basis for understanding how HTT interacts with and organizes the actin cytoskeleton.
リンクSci Adv / PubMed:40971423 / PubMed Central
手法EM (サブトモグラム平均)
解像度10.08 - 20.8 Å
構造データ

39097

8yae

EMDB-39097, PDB-8yae:
Cryo-ET structure of huntingtin actin complex
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 10.08 Å

39103

8yao

EMDB-39103, PDB-8yao:
Cryo-ET structure of huntingtin actin dimer complex
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 20.8 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • oryctolagus cuniculus (ウサギ)
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN/CONTRACTILE PROTEIN / Huntington's disease / cytoskeleton / CYTOSOLIC PROTEIN / CYTOSOLIC PROTEIN-CONTRACTILE PROTEIN complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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