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タイトルStructure of the T9SS PorKN ring complex reveals conformational plasticity based on the repurposed FGE fold.
ジャーナル・号・ページmBio, Vol. 16, Issue 9, Page e0179925, Year 2025
掲載日2025年9月10日
著者Xiangan Liu / John D Perpich / Liqiang Song / Christian Cambillau / Thierry Doan / Lei Zheng / Richard J Lamont / Eric Cascales / Bo Hu /
PubMed 要旨The type IX secretion system (T9SS) is a protein secretion machinery unique to the Bacteroidetes-Chlorobi-Fibrobacteres superphylum, which plays crucial roles in bacterial pathogenesis and gliding ...The type IX secretion system (T9SS) is a protein secretion machinery unique to the Bacteroidetes-Chlorobi-Fibrobacteres superphylum, which plays crucial roles in bacterial pathogenesis and gliding motility. It is composed of >15 proteins, including the proton-motive force-dependent PorLM motor, the PorKN ring anchored to the outer membrane, and the Sov translocon. Here, we present the cryo-electron microscopy (EM) structure of the PorKN ring complex from at 3.2 Å resolution. Our structural analysis reveals that PorK contains a repurposed formylglycine-generating enzyme-like fold, which serves as a structural hub for complex assembly rather than enzymatic activity. The complex exhibits a 33-fold symmetry with PorK and PorN assembling two tightly packed and wedged subrings. The structure reveals previously uncharacterized N- and C-terminal helices in PorN that are crucial for PorK binding and complex stability. By combining our high-resolution structure with cryo-electron tomography data, we propose a mechanism whereby PorKN undergoes conformational changes during substrate transport, transitioning between 50° and 90° states relative to the membrane plane. Finally, structural predictions coupled to site-directed disulfide cross-linking identified contacts between PorM and the PorKN ring. Collectively, these findings provide crucial insights into the molecular architecture and dynamic behavior of the T9SS machinery, advancing our understanding of bacterial protein secretion mechanisms.IMPORTANCEThe bacterial type IX secretion system (T9SS) is essential for processes such as gliding motility and secretion of virulence factors. In , a major periodontal pathogen, the T9SS transports over 30 virulence-associated proteins, making it central to disease development. The T9SS core is composed of PorLM motors that are thought to energize the PorKN outer membrane-associated ring. However, the molecular architecture of the PorKN ring has remained unresolved. Here, we present its atomic-resolution cryo-EM structure, revealing a formylglycine-generating enzyme-like fold in PorK that mediates PorK-PorN interactions through specific insertion motifs. Our results show that the ring exhibits intrinsic structural plasticity, including dynamic flexibility and variable stoichiometry. AlphaFold models and disulfide cross-linking experiments further provide information on how PorLM motors are connected to the PorKN ring. These insights redefine our understanding of the T9SS mechanism of action and offer a structural framework for the development of targeted antimicrobial strategies.
リンクmBio / PubMed:40772760 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.2 - 8.6 Å
構造データ

EMDB-70849: C33 reconstruction for the PorKN (single) ring complex of Type IX Secretion System (T9SS)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.4 Å

EMDB-70850: C34 reconstruction for the PorKN (single) ring complex of Type IX Secretion System (T9SS)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.6 Å

EMDB-70851: C32 reconstruction for the PorKN (single) ring complex of Type IX Secretion System (T9SS)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.4 Å

EMDB-70853: C33 reconstruction for the PorKN (double) ring complex of Type IX Secretion System (T9SS)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.6 Å

EMDB-70854: C34 reconstruction for the PorKN (double) ring complex of Type IX Secretion System (T9SS)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.0 Å

EMDB-70856: C32 reconstruction for the PorKN (double) ring complex of Type IX Secretion System (T9SS)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.1 Å

70857

9ots

EMDB-70857, PDB-9ots:
Cryo-EM structure of the T9SS PORkN ring complex of P. Gingivalis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

由来
  • porphyromonas gingivalis atcc 33277 (バクテリア)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / T9SS / Type IX SECRETION SYSTEM / PORKN RING COMPLEX / PORPHYROMONAS GINGIVALIS / PROTEIN TRANSPORT

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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