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Structure paper

タイトルIdentification, functional characterization, and cryo-EM structural analysis of novel ferritin subunits in Turbo sazae.
ジャーナル・号・ページFEBS J, Year 2026
掲載日2026年5月26日
著者Yuto Namikawa / Lumi Negishi / Hitoshi Kurumizaka / Michio Suzuki /
PubMed 要旨Turbo sazae, an edible gastropod, accumulates high levels of iron in its digestive gland, and the molecular mechanism underlying this accumulation has remained elusive. This study identified the ...Turbo sazae, an edible gastropod, accumulates high levels of iron in its digestive gland, and the molecular mechanism underlying this accumulation has remained elusive. This study identified the proteins responsible for the iron accumulation and characterized their function and structure. We isolated two novel ferritins, TsFerA and TsFerB, from the digestive gland using high-performance liquid chromatography and inductively coupled plasma mass spectrometry. Gene expression analyses revealed that both genes were specifically expressed in the digestive gland. Recombinant TsFerA (rTsFerA) possessed ferroxidase (EC1.16.3.1) activity, whereas recombinant TsFerB (rTsFerB) showed no such activity. This result indicated that rTsFerA functions as an H-chain-like subunit responsible for iron oxidation, while rTsFerB acts as an L-chain-like subunit involved in iron core nucleation. Furthermore, we determined the structures of rTsFerA and rTsFerB using cryo-electron microscopy, at a resolution of 2.19 and 2.17 Å, respectively. The protein structures revealed a conserved ferroxidase center in rTsFerA, whereas key catalytic residues were substituted in rTsFerB. These findings demonstrate that T. sazae utilizes a cooperative system composed of two functionally distinct ferritin subunits to efficiently and safely store iron. This work clarifies the molecular mechanisms of iron metabolism in marine organisms, particularly in gastropods, revealing an optimized strategy to cope with massive iron influx.
リンクFEBS J / PubMed:42187216
手法EM (単粒子)
解像度2.17 - 2.19 Å
構造データ

66436

9x0k

EMDB-66436, PDB-9x0k:
Cryo-EM Structure of Turbo sazae ferritin chain A
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.19 Å

66437

9x0l

EMDB-66437, PDB-9x0l:
Cryo-EM Structure of Turbo sazae ferritin chain B
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.17 Å

由来
  • turbo sazae (無脊椎動物)
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Apoferritin / Ferroxidase / Iron / Oxidation / Storage / 24-mer / Metal Binding

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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