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Structure paper

タイトルStructural basis of enhanced stalling efficiency of an engineered ribosome arrest peptide.
ジャーナル・号・ページNucleic Acids Res, Vol. 53, Issue 19, Year 2025
掲載日2025年10月14日
著者Manoj Kumar Sriramoju / Tzu-Ping Ko / Piotr Draczkowski / Shang-Te Danny Hsu /
PubMed 要旨Ribosome stalling is a critical regulatory mechanism in protein synthesis, controlling the rate and fidelity of translation. Arrest peptides, short sequences within nascent chains, can induce ...Ribosome stalling is a critical regulatory mechanism in protein synthesis, controlling the rate and fidelity of translation. Arrest peptides, short sequences within nascent chains, can induce ribosome stalling, providing insights into the dynamics of translation and potential therapeutic targets. In this study, we investigated the molecular mechanisms of ribosome stalling induced by an engineered ribosomal arrest peptide (eRAP). We used cryo-electron microscopy and biochemical assays to characterize the interactions between eRAP, the ribosome, and accessory factors such as the trigger factor. Our results reveal intricate details of the eRAP-induced ribosome stalling, including the conformational changes in the ribosomal tunnel and the nascent chain. We also observed interactions between eRAP and specific ribosomal components, highlighting the role of key amino acids in mediating ribosome stalling. Furthermore, comparison with other stalling mechanisms, such as those induced by antibiotics or natural nascent peptides, elucidates the unique features of eRAP-induced stalling. Overall, our findings provide a comprehensive understanding of ribosome stalling by arrest peptides, shedding light on the fundamental processes of translation and offering potential avenues for therapeutic interventions targeting translation regulation.
リンクNucleic Acids Res / PubMed:41099701 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.59 - 2.76 Å
構造データ

66121

9wnq

EMDB-66121, PDB-9wnq:
Structure of E.coli ribosome in complex with an engineered arrest peptide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.59 Å

66122

9wnr

EMDB-66122, PDB-9wnr:
Structure of E.coli ribosome in complex with an engineered arrest peptide and trigger factor
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.76 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-PRO:
PROLINE / プロリン

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードRIBOSOME / Ribosomal nascent chain / ribosomal arrest peptide / ribosomal translation / ribosome stalling / 70S Ribosome

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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