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タイトルMechanism of D-type cyclin recognition by the AMBRA1 E3 ligase receptor.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 11, Issue 21, Page eadu8708, Year 2025
掲載日2025年5月23日
著者Yang Wang / Ming Liu / Shan Wang / Xinyi Mai / Xi Wang / Fei Teng / Tianrui Lyu / Ming-Yuan Su / Goran Stjepanovic /
PubMed 要旨AMBRA1 is a tumor suppressor protein that functions as a substrate receptor in the ubiquitin conjugation system and regulates the stability of D-type cyclins and cell proliferation. Here, we present ...AMBRA1 is a tumor suppressor protein that functions as a substrate receptor in the ubiquitin conjugation system and regulates the stability of D-type cyclins and cell proliferation. Here, we present the cryo-EM structure of cyclin D1-bound AMBRA1-DDB1 complex at 3.55-Å resolution. The structure reveals a substrate interaction surface on the AMBRA1 WD40 domain that specifically binds to the C-terminal region of D-type cyclins. This interaction is dependent on the phosphorylation of Thr residue in the C-terminal phosphodegron site of D-type cyclins. The phosphodegron motif folds into a turn-like conformation, followed by a 3 helix that promotes its assembly with AMBRA1. In addition, we show that AMBRA1 mutants, which are defective in cyclin D1 binding, lead to cyclin D1 accumulation and DNA damage. Understanding the AMBRA1-D-type cyclin structure enhances the knowledge of the molecular mechanisms that govern the cell cycle control and may lead to potential therapeutic approaches for cancers linked to abnormal cyclin D activity.
リンクSci Adv / PubMed:40408472 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.55 - 3.62 Å
構造データ

60925

9ivd

EMDB-60925, PDB-9ivd:
Cryo-EM structure of CyclinD1 bound AMBRA1-DDB1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.55 Å

EMDB-63847: Mechanism of D-type cyclins recognition by the AMBRA1 E3 ligase receptor
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.62 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSIGNALING PROTEIN / E3 ligase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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