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Structure paper

タイトルDynamic adhesion device of phage OE33PA drives Gram-positive host recognition.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2026
掲載日2026年5月25日
著者Laura Schmitt / Amel Chaïb / Denis Ptchelkine / Eaazhisai Kandiah / Claire Le Marrec / Christian Cambillau / Adeline Goulet /
PubMed 要旨Bacteriophages (phages) infecting Gram-positive bacteria must bind to host receptors across thick cell walls to initiate infection, yet the underlying structural mechanisms remain unclear. Here, we ...Bacteriophages (phages) infecting Gram-positive bacteria must bind to host receptors across thick cell walls to initiate infection, yet the underlying structural mechanisms remain unclear. Here, we report cryo-electron microscopy structures of the siphophage OE33PA, providing the first atomic resolution view of a phage infecting this bacterium important for the wine industry. While the overall virion architecture is conserved, the adhesion device displays distinctive features. Its receptor-binding proteins adopt multiple orientations, revealing an intrinsically dynamic assembly. cryo-electron tomography captures distinct conformations upon host attachment, providing rare structural insight into interactions with Gram-positive hosts. Additionally, functional assays show that a highly mobile carbohydrate-binding module in the distal tail protein mediates host-specific binding. Furthermore, the tape measure protein, central to phage assembly and infectivity, adopts a hexameric organization, updating the prevailing trimeric model in siphophages. Together, these findings reveal a dynamic adhesion device in a phage infecting Gram-positive bacteria and highlight the structural and functional diversity of phages.
リンクbioRxiv / PubMed:42244550 / PubMed Central
手法EM (トモグラフィー) / EM (単粒子)
解像度2.6 - 4.3 Å
構造データ

EMDB-57915: Siphohage OE33PA upon binding to its Gram+ host cell surface (view 1)
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-57916: Siphohage OE33PA upon binding to its Gram+ host cell surface (view 2)
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-57918: Siphohage OE33PA upon binding to its Gram+ host cell surface (view 3)
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-57919: Siphohage OE33PA upon binding to its Gram+ host cell surface (view 4)
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-57920: Siphohage OE33PA upon binding to its Gram+ host cell surface (view 5)
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-57921: Siphohage OE33PA upon binding to its Gram+ host cell surface (view 6)
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-57922: Siphohage OE33PA upon binding to its Gram+ host cell surface (view 7)
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-58149, PDB-30ys:
Capsid of the Oenococcus oeni phage OE33PA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-58150, PDB-30yt:
Capsid-connector assembly of the phage OE33PA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-58151, PDB-30yu:
Connector and Major Tail Protein of the phage OE33PA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-58152, PDB-30yv:
Portal-adaptor asssembly of the phage OE33PA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

EMDB-58153, PDB-30yw:
Stopper and tail terminator assembly of the phage OE33PA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-58154: DNA in the capsid-tail connector of the phage OE33PA (classification focused on the adaptor-stopper region)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-58155: DNA in the capsid-tail connector of the phage OE33PA (classification focused on the capsid-portal junction)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-58156: Adhesion device of the phage OE33PA (unsymmetrized 3D reconstruction)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-58157, PDB-30yx:
adhesion device (C3 symmetrized reconstruction) of the phage OE33PA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.7 Å

EMDB-58158, PDB-30yy:
C6 symmetrized reconstruction of the adhesion device of the phage OE33PA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.7 Å

EMDB-58159, PDB-30yz:
RBP trimer bound to a monomer of the distal tail protein of the phage OE33PA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-58160, PDB-30za:
Part of the tail tube of the phage OE33PA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-58161: Conformational variability of the phage OE33PA adhesion device (State 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

EMDB-58162: Conformational variability of the phage OE33PA adhesion device (State 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

化合物

ChemComp-CA:
Unknown entry

由来
  • oenococcus phage phioe33pa (ファージ)
  • Oenococcus oeni (バクテリア)
キーワードVIRAL PROTEIN / major capsid protein / siphophage / STRUCTURAL PROTEIN / portal protein / connector assembly / connector / major tail protein / adaptor protein / stopper protein / tail terminator / head to tail connector / Distal tail protein / tail-associated lysin / tape measure protein / distail tail protein / adhesion device / receptor-binding protein / tail tube

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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