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タイトルA comprehensive view on r-protein binding and rRNA domain structuring during early eukaryotic ribosome formation.
ジャーナル・号・ページNucleic Acids Res, Vol. 54, Issue 3, Year 2026
掲載日2026年1月22日
著者Magdalena Gerhalter / Michael Prattes / Lorenz Emanuel Grundmann / Irina Grishkovskaya / Enrico F Semeraro / Gertrude Zisser / Harald Kotisch / Juliane Merl-Pham / Stefanie M Hauck / David Haselbach / Helmut Bergler /
PubMed 要旨Formation of the eukaryotic ribosomal subunits follows a strict regime to assemble ribosomal proteins (r-protein) with ribosomal RNAs (rRNA) while removing internal (ITS) and external (ETS) ...Formation of the eukaryotic ribosomal subunits follows a strict regime to assemble ribosomal proteins (r-protein) with ribosomal RNAs (rRNA) while removing internal (ITS) and external (ETS) transcribed rRNA spacers. During the early stages of large subunit (LSU) formation, ITS2, together with six assembly factors, forms the characteristic foot structure of early nuclear pre-LSU particles. Here, we address the function of this foot structure during the early stages of ribosome assembly. We present cryo-EM structures from wild-type cells and cells depleted for the foot structure factor Rlp7. We show that compaction of domain I of the 25S rRNA is strictly dependent on the presence of foot factors, while domain II folds independently. Furthermore, Rlp7-depletion accumulated small subunit (SSU) processome intermediates prior to A1 cleavage and compaction of the individual domains of the 18S rRNA, providing also novel insights into the SSU-assembly process. SILAC labeling and affinity purification of co-transcriptionally assembled pre-ribosomes enabled us to resolve the assembly line of most early binding r-proteins step by step. This showed that incorporation of r-proteins in eukaryotes neither follows the bacterial regime nor a strict linear co-transcriptional mode. Instead, seed r-proteins might structurally define the individual rRNA domains before their compaction and fixation in the context of early pre-ribosomes.
リンクNucleic Acids Res / PubMed:41569156 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.7 - 3.4 Å
構造データ

53201

9qjc

EMDB-53201, PDB-9qjc:
Yeast pre-60S Domain II intermediate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-55356: Noc2-TAP pre-60S particle - state 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.7 Å

EMDB-55368: Noc2-TAP pre-60S particle - state 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-55840: Noc2-TAP pre-60S particle - state 3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-55843: Noc2-TAP 90S particle - state A1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-55860: Noc2-TAP 90S particle - state A2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-55874: Noc2-TAP 90S particle - state A3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードRIBOSOME / preLSU / preribosome / complex / Noc2-TAP particle

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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