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タイトルArchitecture of the 8 MDa Hdr-Vhu-Fwd super-assembly in class I methanogens.
ジャーナル・号・ページNature, Year 2026
掲載日2026年7月8日
著者Sophia Paul / Tomas C Pascoa / Max A Klamke / Stefan Bohn / Frank Abendroth / Darja Deobald / Olalla Vázquez / Sven T Stripp / Jan M Schuller /
PubMed 要旨Methanogens are central to global carbon cycling and among the largest biological sources of methane, a potent greenhouse gas. At the heart of their energy metabolism lies the Hdr-Vhu-Fwd super- ...Methanogens are central to global carbon cycling and among the largest biological sources of methane, a potent greenhouse gas. At the heart of their energy metabolism lies the Hdr-Vhu-Fwd super-assembly, which couples H oxidation with CO reduction through flavin-based electron bifurcation. Here we present the cryogenic electron microscopy structure of the Hdr-Vhu-Fwd super-assembly from Methanococcus maripaludis, revealing an 8 MDa complex comprising 252 polypeptide chains and over 600 redox cofactors. Cryo-electron tomography further support that this super-assembly forms an intact structure within the cytoplasm of intact cells. This architecture comprises two hexameric HdrABC-Vhu rings linked by a tetrameric FwdF core, forming a continuous, circular electron chain. In this unique arrangement, 12 polyferredoxin subunits (VhuB) connect the Vhu-Hdr and Fwd complexes, thereby coupling electron bifurcation with CO reduction and directly linking the last and the first step of methanogenesis. Moreover, we identify a modular variant of the complex in which the [NiFe]-hydrogenase Vhu is substituted by tungsten-containing formate dehydrogenase (FdhAB), indicating flexible integration of electron-input modules facilitating metabolic adaptation under diverse environmental conditions. Analysis of the taxonomic distribution reveals that this architecture is specific to class I methanogens and is distinct from the smaller Hdr-Fmd complex of class II. Together, our study reveals that the the Hdr-Vhu-Fwd super-assembly has a modular and adaptable bioenergetic assembly, suggesting a lineage-specific architecture to adapt to diverse anaerobic niches.
リンクNature / PubMed:42420451
手法EM (単粒子) / EM (サブトモグラム平均)
解像度3.04 - 11.1 Å
構造データ

54825

9sfi

EMDB-54825, PDB-9sfi:
Heterodisulfide reductase-Formylmethanofuran dehydrogenase super-assembly
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

EMDB-54996: Consensus map of the eight- megadalton Hdr-Vhu-Fwd super-assembly
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.05 Å

EMDB-54997: Local refinement of VhuB from the eight-megadalton Hdr-Vhu-Fwd super-assembly
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-54998: Local refinement of VhuB from the eight-megadalton Hdr-Vhu-Fwd super-assembly, state 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.19 Å

EMDB-54999: Local Refinement of the HdrABC-dimer from the eight-megadalton Hdr-Vhu-Fwd super-assembly
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.04 Å

EMDB-55009: Local refinement of FwdF from the eight-megadalton Hdr-Vhu-Fwd super-assembly
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.22 Å

EMDB-55010: Local refinement of the outer FwdABCDG-complex from the eight-megadalton Hdr-Vhu-Fwd super-assembly
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.15 Å

EMDB-55423: Local refinement of the inner region of FwdABCDG from the eight mega-dalton Hdr-Vhu-Fwd super-assembly
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.18 Å

EMDB-55424: Local refinement map of the Vhu hydrogenase of the Hdr-Vhu-Fdh complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.41 Å

EMDB-55426: Local refinement map of the formate dehydrogenase of the Hdr-Vhu-Fdh complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.31 Å

55451

9t1s

EMDB-55451: Composite map of the Hdr-Vhu-Fdh dimer
PDB-9t1s: Heterodisulfide-Hydrogenase-Formate Dehydrogenase dimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

EMDB-58201: In situ subtomogram average of the M. maripaludis Hdr-Vhu-Fwd supercomplex
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 11.1 Å

EMDB-58202: In situ subtomogram average of the M. maripaludis 70S ribosome
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 4.07 Å

化合物

ChemComp-SF4:
IRON/SULFUR CLUSTER

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD*YM

ChemComp-9S8:
Non-cubane [4Fe-4S]-cluster

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-MGD:
2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE

ChemComp-W:
Unknown entry

ChemComp-NFU:
formyl[bis(hydrocyanato-1kappaC)]ironnickel(Fe-Ni)

由来
  • Methanococcus maripaludis S2 (古細菌)
  • methanococcus maripaludis (古細菌)
  • methanococcus maripaludis deltae (古細菌)
キーワードELECTRON TRANSPORT / Methanogenesis / Super-assembly / Flavin-based elctron bifurcation / Heterodisulfide-reductase / Polyferredoxin / Formylmethanofuran dehydrogenase / Flavin-based electron bifurcation / oxidoreductase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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