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タイトルDesign principles of a membrane-spanning ubiquitin ligase.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 86, Issue 11, Page 2207-2222.e16, Year 2026
掲載日2026年6月4日
著者Carys Williams / Laura M Nocka / George Hedger / Pragya Parashara / Els Pardon / Naomi R Latorraca / Ganesh V Pusapati / Parijat Sarkar / Dorothy Lartey / Lei Gao / Ljiljana Milenkovic / Rod Chalk / Jan Steyaert / Susan Marqusee / Loïc Carrique / J Fernando Bazan / Sarah L Rouse / Jennifer H Kong / Christian Siebold / Rajat Rohatgi /
PubMed 要旨Receptor-type E3 ubiquitin ligases enable extracellular signals to control ubiquitylation in the cytoplasm, playing widespread roles in development, metabolism, and immunity. Using cryoelectron ...Receptor-type E3 ubiquitin ligases enable extracellular signals to control ubiquitylation in the cytoplasm, playing widespread roles in development, metabolism, and immunity. Using cryoelectron microscopy, integrated with biophysical and functional studies, we visualized a human E3 complex composed of two transmembrane proteins, MEGF8 and MOSMO, and the intracellular RING-family protein MGRN1. This MEGF8-MOSMO-MGRN1 (MMM) complex attenuates Hedgehog signaling by ubiquitylating Smoothened (SMO), a G-protein-coupled receptor (GPCR) that transduces morphogen signals. A long helix in the MMM complex engages SMO using an intramembrane degron and extends into the cytoplasm to suspend an activated and precisely oriented RING domain below the plasma membrane. This architecture enables ubiquitylation of the cytoplasmic surface of SMO, reducing SMO abundance at primary cilia. Our structure provides insights into MEGF8 mutations, which cause multi-organ birth defects, and defines a paradigm for how transmembrane E3 ligases control the cell surface abundance of GPCRs and other signaling receptors.
リンクMol Cell / PubMed:42190653 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.65 - 4.66 Å
構造データ

53313

9qqs

EMDB-53313, PDB-9qqs:
Structure of the MEGF8-MOSMO complex with nanobody 270 (Focused refinement)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.65 Å

EMDB-53321: Focused refinement of the MGRN1 ubiquitin ligase in complex with MEGF8, MOSMO and nanobody 270
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.33 Å

EMDB-53322: Structure of the MMM ubiquitin ligase complex with nanobody 270 (Consensus map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.74 Å

53323

9qru

EMDB-53323, PDB-9qru:
Cryo-EM structure of the MMM ubiquitin ligase complex with nanobody 270 (Composite map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.03 Å

EMDB-53327: Structure of the helix-stabilized MMM ubiquitin ligase complex with nanobody 270 (Consensus map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.14 Å

EMDB-53328: Focused refinement of the MGRN1 ubiquitin ligase in complex with helix-stabilized MEGF8, MOSMO and nanobody 270
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.41 Å

53329

9qs6

EMDB-53329, PDB-9qs6:
Cryo-EM structure of the helix-stabilized MMM ubiquitin ligase complex with nanobody 270 (Composite map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-53336: Focused refinement of the MEGF8-MOSMO complex with nanobody 992
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.39 Å

EMDB-53337: Focused refinement of the MEGF8 and MOSMO extracellular domains with nanobody 992
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.29 Å

EMDB-53338: Focused refinement of the MGRN1 ubiquitin ligase in complex with MEGF8, MOSMO and nanobody 992
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.66 Å

EMDB-53339: Structure of the MMM ubiquitin ligase complex with nanobody 992 (Consensus map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.58 Å

53340

9qsh

EMDB-53340, PDB-9qsh:
Cryo-EM structure of the MMM ubiquitin ligase complex with nanobody 992 (Composite map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

53367

9qty

EMDB-53367, PDB-9qty:
Cryo-EM structure of the binary MEGF8-MOSMO complex with nanobody 270
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.98 Å

EMDB-57249: Focused refinement of the helix-stabilized MEGF8-MOSMO complex with nanobody 270
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.95 Å

化合物

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID

PDB-1jax:
Structure of Coenzyme F420H2:NADP+ Oxidoreductase (FNO)

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • lama glama (ラマ)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / E3 Ubiquitin Ligase / Hedgehog Signaling / Single-pass Membrane Protein / Membrane Protein Complex / Smoothened / Tetraspanin / Cell Surface Receptor / Primary Cilium / Morphogen / Signal Transduction / Human / Carpenter Syndrome / Cancer / Nanobody / Palmitoylation / GDN

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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