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Structure paper

タイトルA structural basis for chaperone repression of stress signaling from the endoplasmic reticulum.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 85, Issue 21, Page 4047-44063.e7, Year 2025
掲載日2025年11月6日
著者Lisa Neidhardt / Joanne Tung / Miriam Kuchersky / Jakub Milczarek / Vasileios Kargas / Katherine Stott / Rina Rosenzweig / David Ron / Yahui Yan /
PubMed 要旨The endoplasmic reticulum (ER) unfolded protein response (UPR) is tuned by the balance between unfolded proteins and chaperones. Reserve chaperones suppress UPR transducers via their stress-sensing ...The endoplasmic reticulum (ER) unfolded protein response (UPR) is tuned by the balance between unfolded proteins and chaperones. Reserve chaperones suppress UPR transducers via their stress-sensing luminal domains, but the underlying mechanisms remain unclear. The ER chaperone AGR2 is known to repress the UPR transducer IRE1β. Here, structural prediction, X-ray crystallography, and NMR spectroscopy identify critical interactions between an AGR2 monomer and a regulatory loop in IRE1β's luminal domain. However, in the repressive complex, it is an AGR2 dimer that binds IRE1β. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) reconstruction explains this feature: one AGR2 protomer engages the regulatory loop, while the second asymmetrically binds IRE1β's luminal domain's C terminus, blocking IRE1β-activating dimerization. Molecular dynamic simulations indicate that the second, disruptive AGR2 protomer exploits rare fluctuations in the IRE1β dimer that expose its binding site. Thus, AGR2 disrupts IRE1β dimers to suppress the UPR, priming the system for activation by chaperone clients that compete for AGR2.
リンクMol Cell / PubMed:41135511
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.9 - 4.1 Å
構造データ

52616

9i3u

EMDB-52616, PDB-9i3u:
Cryo-EM structure of the AGR2 dimer in complex with the monomeric IRE1beta luminal domain
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-52618: A cryo-EM map for two copies of IRE1beta-(AGR2)2 trimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

PDB-9i3f:
Crystal structure of the AGR2 and IRE1beta_loop complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.9 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードCHAPERONE / molecular chaperones / unfolded protein response (UPR) / endoplasmic reticulum (ER) / protein multimerisation / endoplasmic reticulum (ER) / molecular chaperones/ protein multimerisation/ unfolded protein response (UPR)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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