[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルResolving the structure and assembly of the honeybee silk heterotetrameric coiled coil.
ジャーナル・号・ページProtein Sci, Vol. 34, Issue 8, Page e70230, Year 2025
掲載日2025年7月23日
著者Caitlin L Johnston / Chacko Jobichen / Lyndall J Briggs / Michelle Michie / Jian-Wei Liu / Craig J Morton / Andrew C Warden / Tara D Sutherland /
PubMed 要旨Coiled coil structures, first proposed by Crick in the 1950s, are protein structural motifs found across diverse biological systems. Honeybee silk was among the earliest identified coiled coils, with ...Coiled coil structures, first proposed by Crick in the 1950s, are protein structural motifs found across diverse biological systems. Honeybee silk was among the earliest identified coiled coils, with X-ray diffraction studies in the 1960s revealing its characteristic helical packing. Decades of research have provided insights into silk composition and formation, yet the molecular details of its coiled coil assembly and final structure remained unresolved. In this study, we generated a structural model of the tetrameric coiled coil using AlphaFold and validated it with crosslinking mass spectrometry and medium-resolution cryo-electron microscopy. The model reveals that the four proteins (F1-F4) adopt an antiparallel configuration in a defined clockwise arrangement (F1-F3-F2-F4). Furthermore, we experimentally investigated the formation of this coiled coil complex using biochemical techniques, including blue-native PAGE and circular dichroism spectroscopy. The sum of these experimental results and the structural predictions has allowed for the elucidation of key transitional steps in the assembly pathway, suggesting molecular interactions that may drive tetramer formation. These findings support a stepwise assembly model in which F2 and F4 form a stable core, F3 binds to the complex, and F1 initiates formation of the final, highly ordered structure. These structural insights establish a framework for understanding and directing coiled coil assembly, the fundamental building block of honeybee silk. By resolving this structure and its assembly process, this work lays the foundation for future rational design of functional sequences and materials with tailored properties.
リンクProtein Sci / PubMed:40698635 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.2 Å
構造データ

EMDB-49474: Honeybee silk hetereotetramer coiled coil
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

由来
  • Apis melifera (セイヨウミツバチ)
  • Apis mellifera (セイヨウミツバチ)

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る