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タイトルLetA defines a structurally distinct transporter family involved in lipid trafficking.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2025
掲載日2025年3月22日
著者Cristina C Santarossa / Yupeng Li / Sara Yousef / Hale S Hasdemir / Carlos C Rodriguez / Max B Haase / Minkyung Baek / Nicolas Coudray / John G Pavek / Kimber N Focke / Annika L Silverberg / Carmelita Bautista / Johannes Yeh / Michael T Marty / David Baker / Emad Tajkhorshid / Damian C Ekiert / Gira Bhabha
PubMed 要旨Membrane transport proteins translocate diverse cargos, ranging from small sugars to entire proteins, across cellular membranes. A few structurally distinct protein families have been described that ...Membrane transport proteins translocate diverse cargos, ranging from small sugars to entire proteins, across cellular membranes. A few structurally distinct protein families have been described that account for most of the known membrane transport processes. However, many membrane proteins with predicted transporter functions remain uncharacterized. We determined the structure of LetAB, a phospholipid transporter involved in outer membrane integrity, and found that LetA adopts a distinct architecture that is structurally and evolutionarily unrelated to known transporter families. LetA functions as a pump at one end of a ~225 Å long tunnel formed by its binding partner, MCE protein LetB, creating a pathway for lipid transport between the inner and outer membranes. Unexpectedly, the LetA transmembrane domains adopt a fold that is evolutionarily related to the eukaryotic tetraspanin family of membrane proteins, including TARPs and claudins. LetA has no detectable homology to known transport proteins, and defines a new class of membrane transporters. Through a combination of deep mutational scanning, molecular dynamics simulations, AlphaFold-predicted alternative states, and functional studies, we present a model for how the LetA-like family of membrane transporters may use energy from the proton-motive force to drive the transport of lipids across the bacterial cell envelope.
リンクbioRxiv / PubMed:40166208 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 3.5 Å
構造データ

EMDB-49145: Local refinement of crosslinked LetA and LetB MCE Rings 1 and 2 (Map 1a)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-49146: Local refinement of crosslinked LetB MCE Rings 2, 3 and 4 (Map 1b)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-49147: Local refinement of crosslinked LetB MCE Rings 5, 6 and 7 (Map 1c)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

49148

9n8w

EMDB-49148: Intermembrane lipid transport complex LetAB from Escherichia coli (Crosslinked, Composite Map 1)
PDB-9n8w: Intermembrane lipid transport complex LetAB from Escherichia coli (Crosslinked, Composite model corresponding to Map 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-49149: Local refinement of LetA and LetB MCE Rings 1 and 2 (Map 2a)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-49150: Local refinement of LetB MCE Rings 2, 3 and 4 (Map 2b)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-49151: Local refinement of LetB MCE Rings 5, 6 and 7 (Map 2c)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

49152

9n8x

EMDB-49152: Intermembrane lipid transport complex LetAB from Escherichia coli (Composite Map 2)
PDB-9n8x: Intermembrane lipid transport complex LetAB from Escherichia coli (Composite model corresponding to Map 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-PEF:
DI-PALMITOYL-3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / DPPE / リン脂質*YM

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
  • escherichia coli str. k-12 substr. mg1655 (大腸菌)
キーワードLIPID TRANSPORT / Lipid transporter / Outer membrane integrity / MCE system / Metal-binding protein / Intermembrane complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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