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タイトルStructure of endogenous Pfs230:Pfs48/45 in complex with potent malaria transmission-blocking antibodies.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2025
掲載日2025年6月15日
著者Ezra T Bekkering / Randy Yoo / Sophia Hailemariam / Fabian Heide / Danton Ivanochko / Matthew Jackman / Nicholas I Proellochs / Rianne Stoter / Geert-Jan van Gemert / Ayana Maeda / Takaaki Yuguchi / Oscar T Wanders / Renate C van Daalen / Maartje R Inklaar / Carolina M Andrade / Pascal W T C Jansen / Michiel Vermeulen / Teun Bousema / Eizo Takashima / John L Rubinstein / Taco W A Kooij / Matthijs M Jore / Jean-Philippe Julien /
PubMed 要旨The Pfs230:Pfs48/45 complex forms the basis for leading malaria transmission-blocking vaccine candidates, yet little is known about its molecular assembly. Here, we used cryogenic electron microscopy ...The Pfs230:Pfs48/45 complex forms the basis for leading malaria transmission-blocking vaccine candidates, yet little is known about its molecular assembly. Here, we used cryogenic electron microscopy to elucidate the structure of the endogenous Pfs230:Pfs48/45 complex bound to six potent transmission-blocking antibodies. Pfs230 consists of multiple domain clusters rigidified by interactions mediated through insertion domains. Membrane-anchored Pfs48/45 forms a disc-like structure and interacts with a short C-terminal peptide on Pfs230 that is critical for Pfs230 membrane-retention . Interestingly, membrane retention through this interaction is not essential for transmission to mosquitoes, suggesting that complex disruption is not a mode of action for transmission-blocking antibodies. Analyses of Pfs48/45- and Pfs230-targeted antibodies identify conserved epitopes on the Pfs230:Pfs48/45 complex and provides a structural paradigm for complement-dependent activity of Pfs230-targeting antibodies. Altogether, the antibody-bound Pfs230:Pfs48/45 structure presented improves our molecular understanding of this biological complex, informing the development of next-generation transmission-blocking interventions.
リンクbioRxiv / PubMed:39990443 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.6 - 4.7 Å
構造データ

48921

9n5h

EMDB-48921, PDB-9n5h:
Endogenous Pfs230D1-6 in complex with RUPA-97, LMIV230-01, and 2A2 Fab domains
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

48924

9n5k

EMDB-48924, PDB-9n5k:
Endogenous Pfs230D9-14 in complex with Pfs48/45
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.7 Å

48941

9n5o

EMDB-48941, PDB-9n5o:
Endogenous Pfs230D7-8 in complex with 18F25
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.32 Å

由来
  • plasmodium falciparum 3d7 (マラリア病原虫)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードIMMUNE SYSTEM / 6-Cys / antibody / CELL ADHESION

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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