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タイトルStructural snapshots of Pseudomonas aeruginosa LptBFG and LptBFGC reveal insights into lipopolysaccharide recognition and transport.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 11384, Year 2025
掲載日2025年12月17日
著者Francesco Fiorentino / Matteo Cervoni / Yi Wang / Leonhard H Urner / Joshua B Sauer / Anh Tran / Robin A Corey / Dante Rotili / Antonello Mai / Phillip J Stansfeld / Francesco Imperi / Edward W Yu / Chih-Chia Su / Carol V Robinson / Jani R Bolla /
PubMed 要旨Gram-negative bacteria are intrinsically resistant to many antibiotics because of densely packed lipopolysaccharides (LPS) in the outer leaflet of their outer membrane (OM), which acts as a highly ...Gram-negative bacteria are intrinsically resistant to many antibiotics because of densely packed lipopolysaccharides (LPS) in the outer leaflet of their outer membrane (OM), which acts as a highly effective barrier towards the spontaneous permeation of toxic molecules, including antibiotics. LPS are extracted from the inner membrane by the ABC transporter LptBFGC and translocated across the periplasm via a protein bridge to the OM. While structural studies have elucidated aspects of Lpt function in enterobacteria, little is known about how this system operates in divergent species such as Pseudomonas aeruginosa, a major human pathogen. Here, we report five cryo-electron microscopy structures of P. aeruginosa LptBFG and LptBFGC, revealing a rigid body movement in the periplasmic β-jellyroll domains necessary for LPS to shuttle through the periplasmic space. Notably, these structures exhibit a significantly smaller LPS binding cavity compared to previously determined models, suggesting the ligand-unbound states of the transporter. Mass spectrometry and molecular dynamics simulations indicate that the phosphate groups of LPS are the key determinants for binding and that the transporter can also accommodate cardiolipin. Together, these findings reveal previously unappreciated structural diversity in the Lpt system and provide mechanistic insight into how pathogenic Gram-negative bacteria tailor LPS recognition and transport. This understanding offers new avenues for the development of novel inhibitors targeting membrane biogenesis.
リンクNat Commun / PubMed:41407669 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.26 - 3.61 Å
構造データ

EMDB-47084, PDB-9doh:
Cryo-EM structure of LptB2FG apo-1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.34 Å

EMDB-47085, PDB-9dok:
Cryo-EM structure of LptB2FG apo-II
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.26 Å

EMDB-47086, PDB-9doo:
Cryo-EM structure of LptB2FG apo-III
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.31 Å

EMDB-47088, PDB-9doq:
Cryo-EM structure of LptB2FGC apo-I
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.26 Å

EMDB-47089, PDB-9dor:
Cryo-EM structure of LptB2FGC apo-II
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.61 Å

化合物

ChemComp-3PE:
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / DSPE / リン脂質*YM

由来
  • pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
キーワードLIPID TRANSPORT / LPS transporter

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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