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Structure paper

タイトルStructure and mechanism of human vesicular polyamine transporter.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 4142, Year 2025
掲載日2025年5月3日
著者Yi Guo / Ge Yang / Haijiao Liu / Jin Chai / Jie Chen / John Shanklin / Qun Liu / Bin Liu / Min Lu /
PubMed 要旨Polyamines play essential roles in gene expression and modulate neuronal transmission in mammals. Vesicular polyamine transporters (VPAT) from the SLC18 family exploit the transmembrane H gradient to ...Polyamines play essential roles in gene expression and modulate neuronal transmission in mammals. Vesicular polyamine transporters (VPAT) from the SLC18 family exploit the transmembrane H gradient to translocate polyamines into secretory vesicles, enabling the quantal release of polyamine neuromodulators and underpinning learning and memory formation. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of human VPAT in complex with spermine, spermidine, H, or tetrabenazine, elucidating discrete lumen-facing states of the antiporter and pivotal interactions between VPAT and its substrate or inhibitor. Leveraging structure-inspired mutagenesis studies and protein structure prediction, we deduce an unforeseen mechanism whereby the polyamine and H compete for multiple acidic protein residues both directly and indirectly, and rationalize how the antidopaminergic therapeutic tetrabenazine impedes vesicular transport of polyamines. This study unravels the mechanism of an H-coupled polyamine antiporter, reveals mechanistic diversity between VPAT and other SLC18 antiporters, and raises new prospects for combating human disorders of polyamine homeostasis.
リンクNat Commun / PubMed:40319071 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.3 - 3.97 Å
構造データ

46616

9d7u

EMDB-46616, PDB-9d7u:
The low pH structure
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.97 Å

46617

9d7v

EMDB-46617, PDB-9d7v:
The spd-bound structure
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

46618

9d7w

EMDB-46618, PDB-9d7w:
The TBZ-bound structure
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

46619

9d7x

EMDB-46619, PDB-9d7x:
The spm-bound structure
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-SPD:
SPERMIDINE / スペルミジン

ChemComp-YHL:
tetrabenazine / (+)-テトラベナジン

ChemComp-SPM:
SPERMINE / スペルミン

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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