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タイトルThe RAD52 double-ring remodels replication forks restricting fork reversal.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 641, Issue 8062, Page 512-519, Year 2025
掲載日2025年4月2日
著者Masayoshi Honda / Mortezaali Razzaghi / Paras Gaur / Eva Malacaria / Giorgia Marozzi / Ludovica Di Biagi / Francesca Antonella Aiello / Emeleeta A Paintsil / Andrew J Stanfield / Bailey J Deppe / Lokesh Gakhar / Nicholas J Schnicker / M Ashley Spies / Pietro Pichierri / Maria Spies /
PubMed 要旨Human RAD52 is a multifunctional DNA repair protein involved in several cellular events that support genome stability, including protection of stalled DNA replication forks from excessive degradation. ...Human RAD52 is a multifunctional DNA repair protein involved in several cellular events that support genome stability, including protection of stalled DNA replication forks from excessive degradation. In its gatekeeper role, RAD52 binds to and stabilizes stalled replication forks during replication stress, protecting them from reversal by SMARCAL1 motor. The structural and molecular mechanism of the RAD52-mediated fork protection remains elusive. Here, using P1 nuclease sensitivity, biochemical and single-molecule analyses, we show that RAD52 dynamically remodels replication forks through its strand exchange activity. The presence of the single-stranded DNA binding protein RPA at the fork modulates the kinetics of the strand exchange without impeding the reaction outcome. Mass photometry and single-particle cryo-electron microscopy show that the replication fork promotes a unique nucleoprotein structure containing head-to-head arrangement of two undecameric RAD52 rings with an extended positively charged surface that accommodates all three arms of the replication fork. We propose that the formation and continuity of this surface is important for the strand exchange reaction and for competition with SMARCAL1.
リンクNature / PubMed:40175552 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.5 - 8.5 Å
構造データ

41357

8tkq

EMDB-41357, PDB-8tkq:
Cryo-EM structure of human full-length RAD52
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.5 Å

EMDB-42065: Cryo-EM structure of human full-length RAD52 in the presence of fork DNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.1 Å

EMDB-42066: Cryo-EM density map of a double-ring of human RAD52 in the presence of fork DNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.32 Å

EMDB-42069: Cryo-EM density map of a double-ring of human RAD52 in the presence of fork DNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.5 Å

EMDB-42440: Cryo-EM structure of human full-length RAD52 in the presence of fork DNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.75 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードRECOMBINATION / DNA repair

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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