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Structure paper

タイトルStructures and mRNP remodeling mechanism of the TREX-2 complex.
ジャーナル・号・ページStructure, Vol. 33, Issue 3, Page 566-582.e6, Year 2025
掲載日2025年3月6日
著者Yihu Xie / Bradley P Clarke / Dongqi Xie / Menghan Mei / Prasanna Bhat / Pate S Hill / Alexia E Angelos / Tolga Çağatay / Mariam Haider / Scott E Collier / Melissa G Chambers / Vasilisa Aksenova / Mary Dasso / Beatriz M A Fontoura / Yi Ren /
PubMed 要旨mRNAs are packaged with proteins into messenger ribonucleoprotein complexes (mRNPs) in the nucleus. mRNP assembly and export are of fundamental importance for all eukaryotic gene expression. Before ...mRNAs are packaged with proteins into messenger ribonucleoprotein complexes (mRNPs) in the nucleus. mRNP assembly and export are of fundamental importance for all eukaryotic gene expression. Before export to the cytoplasm, mRNPs undergo dynamic remodeling governed by the DEAD-box helicase DDX39B (yeast Sub2). DDX39B/Sub2 primarily functions in the nucleus and leaves the mRNP prior to export through the nuclear pore complex; however, the underlying mechanisms remain elusive. Here, we identify the conserved TREX-2 complex as the long-sought factor that facilitates DDX39B/Sub2 to complete the mRNP remodeling cycle. Our crystallographic and cryoelectron microscopy (cryo-EM) analyses demonstrate that TREX-2 modulates the activities of DDX39B/Sub2 through multiple interactions. Critically, a conserved "trigger loop" from TREX-2 splits the two RecA domains of DDX39B/Sub2 and promotes the removal of DDX39B/Sub2 from mRNP. Our findings suggest that TREX-2 coordinates with DDX39B/Sub2 and the human export receptor NXF1-NXT1 (yeast Mex67-Mtr2) to complete the final steps of nuclear mRNP assembly.
リンクStructure / PubMed:39862860 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.04 - 3.33 Å
構造データ

42021

8u8d

EMDB-42021, PDB-8u8d:
Cryo-EM structure of the TREX-2 complex in complex with the N-terminal motif of Sub2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.04 Å

42022

8u8e

EMDB-42022, PDB-8u8e:
Cryo-EM structure of the TREX-2 complex in association with Sub2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.33 Å

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードRNA BINDING PROTEIN / mRNA nuclear export

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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