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タイトルFunctional characterization and structural basis of an efficient ochratoxin A-degrading amidohydrolase.
ジャーナル・号・ページInt J Biol Macromol, Vol. 278, Issue Pt 3, Page 134831, Year 2024
掲載日2024年8月18日
著者Yumei Hu / Longhai Dai / Yuhang Xu / Du Niu / Xuechun Yang / Zhenzhen Xie / Panpan Shen / Xian Li / Hao Li / Lilan Zhang / Jian Min / Rey-Ting Guo / Chun-Chi Chen /
PubMed 要旨Ochratoxin A (OTA) contamination in various agro-products poses a serious threat to the global food safety and human health, leading to enormous economic losses. Enzyme-mediated OTA degradation is an ...Ochratoxin A (OTA) contamination in various agro-products poses a serious threat to the global food safety and human health, leading to enormous economic losses. Enzyme-mediated OTA degradation is an appealing strategy, and the search for more efficient enzymes is a prerequisite for achieving this goal. Here, a novel amidohydrolase, termed PwADH, was demonstrated to exhibit 7.3-fold higher activity than that of the most efficient OTA-degrading ADH3 previously reported. Cryo-electron microscopy structure analysis indicated that additional hydrogen-bond interactions among OTA and the adjacent residue H163, the more compact substrate-binding pocket, and the wider entry to the substrate-access cavity might account for the more efficient OTA-degrading activity of PwADH compared with that of ADH3. We conducted a structure-guided rational design of PwADH and obtained an upgraded variant, G88D, whose OTA-degrading activity was elevated by 1.2-fold. In addition, PwADH and the upgraded G88D were successfully expressed in the industrial yeast Pichia pastoris, and their catalytic activities were compared to those of their counterparts produced in E. coli, revealing the feasibility of producing PwADH and its variants in industrial yeast strains. These results illustrate the structural basis of a novel, efficient OTA-degrading amidohydrolase and will be beneficial for the development of high-efficiency OTA-degrading approaches.
リンクInt J Biol Macromol / PubMed:39163957
手法EM (単粒子)
解像度2.33 - 2.37 Å
構造データ

39098

8yag

EMDB-39098, PDB-8yag:
Cryo-electron microscopic structure of an amide hydrolase from Pseudoxanthomonas wuyuanensis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.33 Å

39101

8yak

EMDB-39101, PDB-8yak:
Cryo-EM structure and rational engineering of a novel efficient ochratoxin A-detoxifying amidohydrolase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.37 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-97U:
(2~{S})-2-[[(3~{R})-5-chloranyl-3-methyl-8-oxidanyl-1-oxidanylidene-3,4-dihydroisochromen-7-yl]carbonylamino]-3-phenyl-propanoic acid / オクラトキシンA / toxin*YM

由来
  • pseudoxanthomonas wuyuanensis (バクテリア)
キーワードHYDROLASE / amide hydrolase / Iron-binding / Ochratoxin A / ZN

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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