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タイトルStructures of capsid and capsid-associated tegument complex inside the Epstein-Barr virus.
ジャーナル・号・ページNat Microbiol, Vol. 5, Issue 10, Page 1285-1298, Year 2020
掲載日2020年7月27日
著者Wei Liu / Yanxiang Cui / Caiyan Wang / Zihang Li / Danyang Gong / Xinghong Dai / Guo-Qiang Bi / Ren Sun / Z Hong Zhou /
PubMed 要旨As the first discovered human cancer virus, Epstein-Barr virus (EBV) causes Burkitt's lymphoma and nasopharyngeal carcinoma. Isolating virions for determining high-resolution structures has been ...As the first discovered human cancer virus, Epstein-Barr virus (EBV) causes Burkitt's lymphoma and nasopharyngeal carcinoma. Isolating virions for determining high-resolution structures has been hindered by latency-a hallmark of EBV infection-and atomic structures are thus available only for recombinantly expressed EBV proteins. In the present study, by symmetry relaxation and subparticle reconstruction, we have determined near-atomic-resolution structures of the EBV capsid with an asymmetrically attached DNA-translocating portal and capsid-associated tegument complexes from cryogenic electron microscopy images of just 2,048 EBV virions obtained by chemical induction. The resulting atomic models reveal structural plasticity among the 20 conformers of the major capsid protein, 2 conformers of the small capsid protein (SCP), 4 conformers of the triplex monomer proteins and 2 conformers of the triplex dimer proteins. Plasticity reaches the greatest level at the capsid-tegument interfaces involving SCP and capsid-associated tegument complexes (CATC): SCPs crown pentons/hexons and mediate tegument protein binding, and CATCs bind and rotate all five periportal triplexes, but notably only about one peri-penton triplex. These results offer insights into the EBV capsid assembly and a mechanism for recruiting cell-regulating factors into the tegument compartment as 'cargoes', and should inform future anti-EBV strategies.
リンクNat Microbiol / PubMed:32719506 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.0 - 7.8 Å
構造データ

21504

6w19

EMDB-21504, PDB-6w19:
Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.5 Å

EMDB-21505:
Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.8 Å

EMDB-21506:
Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-21507:
Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-21508:
Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-21510:
Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

EMDB-21515:
Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

21525

6w2d

EMDB-21525, PDB-6w2d:
Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

21526

6w2e

EMDB-21526, PDB-6w2e:
Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.4 Å

EMDB-21527:
Structures of Capsid and Capsid-Associated Tegument Complex inside the Epstein-Barr Virus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.7 Å

由来
  • epstein-barr virus (strain b95-8) (ヘルペスウイルス)
キーワードVIRUS / gamma-herpesvirus / EBV / CATC / Structural plasticity / VIRAL PROTEIN

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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