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タイトルThe Psu protein of phage satellite P4 inhibits transcription termination factor ρ by forced hyper-oligomerization.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 550, Year 2025
掲載日2025年1月9日
著者Daniela Gjorgjevikj / Naveen Kumar / Bing Wang / Tarek Hilal / Nelly Said / Bernhard Loll / Irina Artsimovitch / Ranjan Sen / Markus C Wahl /
PubMed 要旨Many bacteriophages modulate host transcription to favor expression of their own genomes. Phage satellite P4 polarity suppression protein, Psu, a building block of the viral capsid, inhibits ...Many bacteriophages modulate host transcription to favor expression of their own genomes. Phage satellite P4 polarity suppression protein, Psu, a building block of the viral capsid, inhibits hexameric transcription termination factor, ρ, by presently unknown mechanisms. Our cryogenic electron microscopy structures of ρ-Psu complexes show that Psu dimers clamp two inactive, open ρ rings and promote their expansion to higher-oligomeric states. ATPase, nucleotide binding and nucleic acid binding studies revealed that Psu hinders ρ ring closure and traps nucleotides in their binding pockets on ρ. Structure-guided mutagenesis in combination with growth, pull-down, and termination assays further delineated the functional ρ-Psu interfaces in vivo. Bioinformatic analyses revealed that Psu is associated with a wide variety of phage defense systems across Enterobacteriaceae, suggesting that Psu may regulate expression of anti-phage genes. Our findings show that modulation of the ρ oligomeric state via diverse strategies is a pervasive gene regulatory principle in bacteria.
リンクNat Commun / PubMed:39788982 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 4.3 Å
構造データ

17637

8peu

EMDB-17637: Rho-ATPgS-Psu complex I
PDB-8peu: Rho-ATPgS-Psu complex III
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

17639

8pew

EMDB-17639: Rho-ATPgS-Psu complex II
PDB-8pew: Rho-ATPgS-Psu complex III expanded
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

17640

8pex

EMDB-17640: Rho P167L-ATPgS-Psu complex I
PDB-8pex: Rho P167L-ATPgS-Psu complex II
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

17641

8pey

EMDB-17641: Rho P167L-ATPgS-Psu complex II
PDB-8pey: Rho P167L-ATPgS-Psu complex II locked
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

51235

9gcs

EMDB-51235, PDB-9gcs:
Rho-ATP-Psu complex II
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

51236

9gct

EMDB-51236, PDB-9gct:
Rho-ATP-Psu complex II expanded
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

51237

9gcu

EMDB-51237, PDB-9gcu:
Rho-P167L-ATP gamma S
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

化合物

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
  • enterobacteria phage p4 (ファージ)
キーワードGENE REGULATION / Transcription termination / Phage inhibitor / TRANSCRIPTION

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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