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Structure paper

タイトルA pore-forming antiphage defence is activated by oligomeric phage proteins.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 651, Issue 8107, Page 1060-1067, Year 2026
掲載日2026年2月4日
著者Pramalkumar H Patel / Matthew R McCarthy / Véronique L Taylor / Gregory B Cole / Chi Zhang / Matthew M Edghill / Landon J Getz / Beatrice C M Fung / Trevor F Moraes / Alan R Davidson / Michael J Norris / Karen L Maxwell /
PubMed 要旨Bacteria have evolved a wide array of defence systems to combat phage infection, many of which rely on complex signalling systems and large protein complexes to function. Here we describe a 164- ...Bacteria have evolved a wide array of defence systems to combat phage infection, many of which rely on complex signalling systems and large protein complexes to function. Here we describe a 164-residue prophage-encoded protein that defends bacteria by sensing conserved oligomeric components of phage assembly. This protein, called ring interacting pore 1 (Rip1), is activated by the portal or small terminase proteins of infecting phages-oligomeric ring-shaped complexes that are essential for virion maturation. Rip1 uses these phage protein ring complexes as a template to assemble into membrane-disrupting pores that inhibit phage virion assembly and cause premature death of the host cell. Rip1 homologues are widely distributed across bacteria and provide robust defence against diverse phages. This study reveals a strategy by which a small defence protein integrates both sensing and effector activity by exploiting a conserved feature of viral assembly. The mechanism mirrors eukaryotic pore-forming immunity but is executed by a single protein, offering an evolutionarily streamlined solution to viral detection and defence.
リンクNature / PubMed:41639445
手法EM (単粒子)
解像度3.3 Å
構造データ

70676

9oox

EMDB-70676, PDB-9oox:
Cryo-EM Structure of the Escherichia phage HK446 Rip1 in complex with the Enterobacteria phage T6 small terminase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

由来
  • enterobacteria phage t6 (ファージ)
  • escherichia phage hk446 (ファージ)
キーワードVIRAL PROTEIN / antiphage defence / pore-forming

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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