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タイトルCryo-EM structure of the human Derlin-1/p97 complex reveals a hexameric channel in ERAD.
ジャーナル・号・ページCommun Biol, Vol. 8, Issue 1, Page 1481, Year 2025
掲載日2025年10月17日
著者Qian Wang / Deqiang Yao / Bing Rao / Ying Xia / Wenguo Li / Shaobai Li / Mi Cao / Yafeng Shen / An Qin / Yu Cao /
PubMed 要旨The ER-associated degradation (ERAD) pathway retrotranslocates misfolded proteins from the ER lumen to the cytoplasm for proteasomal degradation. Derlin-1 and p97 are central to this process, forming ...The ER-associated degradation (ERAD) pathway retrotranslocates misfolded proteins from the ER lumen to the cytoplasm for proteasomal degradation. Derlin-1 and p97 are central to this process, forming a canonical 4:6 complex with tetrameric Derlin-1. Using cryo-electron microscopy, we identify a novel human Derlin-1/p97 complex with a 6:6 stoichiometry, where hexameric Derlin-1 assembles as three dimers. This hexameric channel forms a significantly larger trans-ER membrane tunnel, potentially accommodating bulkier substrates. Structural comparisons revealed conformational flexibility in Derlin-1, suggesting the "U"-shaped tetramer may act as an intermediate in hexamer formation. The formation of this hexameric channel is mediated by interactions with p97 and appears dependent on p97's ATPase activity, which provides the driving force for the transition between the tetrameric channel conformation to the intermediate "U"-shaped conformation. These findings highlight the dynamic nature of the Derlin-1/p97 complex and its implications for understanding ERAD retrotranslocation.
リンクCommun Biol / PubMed:41107410 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.55 Å
構造データ

63205

9llk

EMDB-63205, PDB-9llk:
The cryo-EM structure of the heterododecameric human Derlin-1/p97 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.55 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ERAD

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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