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タイトルTransforming an ATP-dependent enzyme into a dissipative, self-assembling system.
ジャーナル・号・ページNat Chem Biol, Vol. 21, Issue 6, Page 883-893, Year 2025
掲載日2025年1月13日
著者Yiying Li / Jie Zhu / Zhiyin Zhang / Jiapeng Wei / Fengbin Wang / Georg Meisl / Tuomas P J Knowles / Edward H Egelman / F Akif Tezcan /
PubMed 要旨Nucleoside triphosphate (NTP)-dependent protein assemblies such as microtubules and actin filaments have inspired the development of diverse chemically fueled molecular machines and active materials ...Nucleoside triphosphate (NTP)-dependent protein assemblies such as microtubules and actin filaments have inspired the development of diverse chemically fueled molecular machines and active materials but their functional sophistication has yet to be matched by design. Given this challenge, we asked whether it is possible to transform a natural adenosine 5'-triphosphate (ATP)-dependent enzyme into a dissipative self-assembling system, thereby altering the structural and functional mode in which chemical energy is used. Here we report that FtsH (filamentous temperature-sensitive protease H), a hexameric ATPase involved in membrane protein degradation, can be readily engineered to form one-dimensional helical nanotubes. FtsH nanotubes require constant energy input to maintain their integrity and degrade over time with the concomitant hydrolysis of ATP, analogous to natural NTP-dependent cytoskeletal assemblies. Yet, in contrast to natural dissipative systems, ATP hydrolysis is catalyzed by free FtsH protomers and FtsH nanotubes serve to conserve ATP, leading to transient assemblies whose lifetimes can be tuned from days to minutes through the inclusion of external ATPases in solution.
リンクNat Chem Biol / PubMed:39806067 / PubMed Central
手法EM (らせん対称)
解像度2.5 - 2.7 Å
構造データ

43577

8vw9

EMDB-43577, PDB-8vw9:
CryoEM Structure of a FtsH Helical Assembly in the Presence of ATP
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.6 Å

43579

8vwa

EMDB-43579, PDB-8vwa:
CryoEM Structure of a FtsH Helical Assembly in the Presence of ATP
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.5 Å

43580

8vwb

EMDB-43580, PDB-8vwb:
CryoEM Structure of a FtsH Helical Assembly in the Aged State
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.7 Å

43581

8vwc

EMDB-43581, PDB-8vwc:
CryoEM Structure of a FtsH Helical Assembly in the Aged State
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.6 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • thermotoga maritima (バクテリア)
キーワードHYDROLASE / nucleotide binding / protease / cytoplasmic domain / helical assembly

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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