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タイトルThe rotavirus VP5*/VP8* conformational transition permeabilizes membranes to Ca2.
ジャーナル・号・ページPLoS Pathog, Vol. 20, Issue 4, Page e1011750, Year 2024
掲載日2024年4月4日
著者Marilina de Sautu / Tobias Herrmann / Gustavo Scanavachi / Simon Jenni / Stephen C Harrison /
PubMed 要旨Rotaviruses infect cells by delivering into the cytosol a transcriptionally active inner capsid particle (a "double-layer particle": DLP). Delivery is the function of a third, outer layer, which ...Rotaviruses infect cells by delivering into the cytosol a transcriptionally active inner capsid particle (a "double-layer particle": DLP). Delivery is the function of a third, outer layer, which drives uptake from the cell surface into small vesicles from which the DLPs escape. In published work, we followed stages of rhesus rotavirus (RRV) entry by live-cell imaging and correlated them with structures from cryogenic electron microscopy and tomography (cryo-EM and cryo-ET). The virus appears to wrap itself in membrane, leading to complete engulfment and loss of Ca2+ from the vesicle produced by the wrapping. One of the outer-layer proteins, VP7, is a Ca2+-stabilized trimer; loss of Ca2+ releases both VP7 and the other outer-layer protein, VP4, from the particle. VP4, activated by cleavage into VP8* and VP5*, is a trimer that undergoes a large-scale conformational rearrangement, reminiscent of the transition that viral fusion proteins undergo to penetrate a membrane. The rearrangement of VP5* thrusts a 250-residue, C-terminal segment of each of the three subunits outward, while allowing the protein to remain attached to the virus particle and to the cell being infected. We proposed that this segment inserts into the membrane of the target cell, enabling Ca2+ to cross. In the work reported here, we show the validity of key aspects of this proposed sequence. By cryo-EM studies of liposome-attached virions ("triple-layer particles": TLPs) and single-particle fluorescence imaging of liposome-attached TLPs, we confirm insertion of the VP4 C-terminal segment into the membrane and ensuing generation of a Ca2+ "leak". The results allow us to formulate a molecular description of early events in entry. We also discuss our observations in the context of other work on double-strand RNA virus entry.
リンクPLoS Pathog / PubMed:38574119 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度8.0 Å
構造データ

42343

8uk2

EMDB-42343, PDB-8uk2:
The rotavirus VP5*/VP8* conformational transition permeabilizes membranes to Ca2+ (class 5 reconstruction)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.0 Å

42344

8uk3

EMDB-42344, PDB-8uk3:
The rotavirus VP5*/VP8* conformational transition permeabilizes membranes to Ca2+ (class 6 reconstruction)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.0 Å

化合物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

由来
  • simian rotavirus a strain rrv (ウイルス)
キーワードVIRAL PROTEIN / Non-enveloped virus / viral particle / entry / membrane-penetration / rotavirus / VP4 / VP5* / VP8* / calcium / Ca2+ / liposome

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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