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-Structure paper
タイトル | Interplay between the beta-lactam side chain and an active-site mobile loop of NDM-1 in penicillin hydrolysis as a potential target for mechanism-based inhibitor design. |
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ジャーナル・号・ページ | Int. J. Biol. Macromol., Vol. 262, Page 130041-130041, Year 2024 |
掲載日 | 2022年8月26日 (構造データの登録日) |
![]() | Shi, X. / Dai, Y. / Lan, Z. / Wang, S. / Cui, L. / Xiao, C. / Zhao, K. / Li, X. / Liu, W. / Zhang, Q. |
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手法 | X線回折 |
解像度 | 1.4 - 1.89 Å |
構造データ | ![]() PDB-8gpc: ![]() PDB-8gpd: ![]() PDB-8gpe: ![]() PDB-8i8f: |
化合物 | ![]() ChemComp-ZN: ![]() ChemComp-ZZ7: ![]() ChemComp-NA: ![]() ChemComp-HOH: ![]() ChemComp-JXF: ![]() ChemComp-K: ![]() ChemComp-PNK: ![]()
ChemComp-OL6: |
由来 |
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![]() | HYDROLASE / HYDROLASE-INHIBITOR / penicillin / hydrolase-inhibitor complex |