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Structure paper

タイトルThe archaeal glutamate transporter homologue GltPh shows heterogeneous substrate binding.
ジャーナル・号・ページJ Gen Physiol, Vol. 154, Issue 5, Year 2022
掲載日2022年5月2日
著者Krishna D Reddy / Didar Ciftci / Amanda J Scopelliti / Olga Boudker /
PubMed 要旨Integral membrane glutamate transporters couple the concentrative substrate transport to ion gradients. There is a wealth of structural and mechanistic information about this protein family. Recent ...Integral membrane glutamate transporters couple the concentrative substrate transport to ion gradients. There is a wealth of structural and mechanistic information about this protein family. Recent studies of an archaeal homologue, GltPh, revealed transport rate heterogeneity, which is inconsistent with simple kinetic models; however, its structural and mechanistic determinants remain undefined. Here, we demonstrate that in a mutant GltPh, which exclusively populates the outward-facing state, at least two substates coexist in slow equilibrium, binding the substrate with different apparent affinities. Wild type GltPh shows similar binding properties, and modulation of the substate equilibrium correlates with transport rates. The low-affinity substate of the mutant is transient following substrate binding. Consistently, cryo-EM on samples frozen within seconds after substrate addition reveals the presence of structural classes with perturbed helical packing of the extracellular half of the transport domain in regions adjacent to the binding site. By contrast, an equilibrated structure does not show such classes. The structure at 2.2-Å resolution details a pattern of waters in the intracellular half of the domain and resolves classes with subtle differences in the substrate-binding site. We hypothesize that the rigid cytoplasmic half of the domain mediates substrate and ion recognition and coupling, whereas the extracellular labile half sets the affinity and dynamic properties.
リンクJ Gen Physiol / PubMed:35452090 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.2 Å
構造データ

24405

7rcp

EMDB-24405, PDB-7rcp:
GltPh mutant (S279E/D405N) in complex with aspartate and sodium ions
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.2 Å

化合物

ChemComp-ASP:
ASPARTIC ACID / アスパラギン酸

ChemComp-NA:
Unknown entry / ナトリウムカチオン

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • Pyrococcus horikoshii (古細菌)
  • pyrococcus horikoshii (strain atcc 700860 / dsm 12428 / jcm 9974 / nbrc 100139 / ot-3) (古細菌)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / outward-facing / substrate-bound

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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