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タイトルMembrane-anchored HDCR nanowires drive hydrogen-powered CO fixation.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 607, Issue 7920, Page 823-830, Year 2022
掲載日2022年7月20日
著者Helge M Dietrich / Ricardo D Righetto / Anuj Kumar / Wojciech Wietrzynski / Raphael Trischler / Sandra K Schuller / Jonathan Wagner / Fabian M Schwarz / Benjamin D Engel / Volker Müller / Jan M Schuller /
PubMed 要旨Filamentous enzymes have been found in all domains of life, but the advantage of filamentation is often elusive. Some anaerobic, autotrophic bacteria have an unusual filamentous enzyme for CO ...Filamentous enzymes have been found in all domains of life, but the advantage of filamentation is often elusive. Some anaerobic, autotrophic bacteria have an unusual filamentous enzyme for CO fixation-hydrogen-dependent CO reductase (HDCR)-which directly converts H and CO into formic acid. HDCR reduces CO with a higher activity than any other known biological or chemical catalyst, and it has therefore gained considerable interest in two areas of global relevance: hydrogen storage and combating climate change by capturing atmospheric CO. However, the mechanistic basis of the high catalytic turnover rate of HDCR has remained unknown. Here we use cryo-electron microscopy to reveal the structure of a short HDCR filament from the acetogenic bacterium Thermoanaerobacter kivui. The minimum repeating unit is a hexamer that consists of a formate dehydrogenase (FdhF) and two hydrogenases (HydA2) bound around a central core of hydrogenase Fe-S subunits, one HycB3 and two HycB4. These small bacterial polyferredoxin-like proteins oligomerize through their C-terminal helices to form the backbone of the filament. By combining structure-directed mutagenesis with enzymatic analysis, we show that filamentation and rapid electron transfer through the filament enhance the activity of HDCR. To investigate the structure of HDCR in situ, we imaged T. kivui cells with cryo-electron tomography and found that HDCR filaments bundle into large ring-shaped superstructures attached to the plasma membrane. This supramolecular organization may further enhance the stability and connectivity of HDCR to form a specialized metabolic subcompartment within the cell.
リンクNature / PubMed:35859174
手法EM (単粒子) / EM (サブトモグラム平均) / EM (トモグラフィー)
解像度3.4 - 17.0 Å
構造データ

14169

7qv7

EMDB-14169, PDB-7qv7:
Cryo-EM structure of Hydrogen-dependent CO2 reductase.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-15053: In situ structure of HDCR filaments
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 17.0 Å

EMDB-15054: In situ structure of the T. kivui ribosome
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 12.0 Å

EMDB-15055: In situ cryo-electron tomogram of a T. kivui cell 1
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-15056: In situ cryo-electron tomogram of a T. kivui cell 2
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-16451: Subtomogram average of the T. kivui 70S ribosome in situ
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 7.04 Å

化合物

ChemComp-SF4:
IRON/SULFUR CLUSTER

ChemComp-402:
dicarbonyl[bis(cyanide-kappaC)]-mu-(iminodimethanethiolatato-1kappaS:2kappaS)-mu-(oxomethylidene)diiron(2+)

由来
  • Thermoanaerobacter kivui LKT-1 (バクテリア)
  • thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
キーワードELECTRON TRANSPORT / Hydrogen-dependent CO2 reduction / Carbon fixation / Protein nanowire filament / enzyme catalysis

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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